Peptide sind organische Moleküle, in denen mehrere Aminosäuren durch Peptidbindungen verbunden sind. Jede Aminosäure hat eine andere Seitenkette. Alle Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe, die NH2 ist, und einer Carboxylatgruppe, die COOH ist. Wenn diese Gruppen reagieren, bilden sie eine Peptidbindung. Wenn es chemisch außerhalb der Zelle durchgeführt wird, wird das Peptid als synthetisches Peptid bezeichnet.
Ein Dipeptid enthält zwei Aminosäuren und eine Peptidbindung, während ein Tripeptid drei Aminosäuren und zwei Peptidbindungen hat. Die Konvention besagt, dass Aminosäureketten bis zu 50 Aminosäuren als Peptide bezeichnet werden, während diejenigen, die länger sind, als Proteine bezeichnet werden. Der Hauptunterschied bei der Herstellung eines synthetischen Peptids besteht darin, dass die Aminosäuren von den Carboxylatgruppen vorwärts hinzugefügt werden. In Zellen beginnen die Ribosomen mit der Synthese von Peptiden mit der Aminogruppe.
Das gebräuchlichste Verfahren zur Herstellung synthetischer Peptide ist die Festphasen-Peptidsynthese. Dies ermöglicht die Bildung eines synthetischen Peptids, das in der Natur nicht vorkommen würde, wie beispielsweise solche, die nichtnatürliche Aminosäuren enthalten. Bei dieser Methode werden Peptidketten auf porösen Beads immobilisiert. Die Aminosäuren werden mit den Schutzgruppen Fmoc oder Boc behandelt, um sie vor unerwünschten Reaktionen zu schützen.
Die Peptide durchlaufen wiederholte Kopplungs- und Entschützungszyklen. Im ungeschützten Zustand weist das an die Festphase gebundene Peptid eine freie Amino-Endgruppe auf, die an eine Stickstoff-geschützte Aminosäureeinheit gekoppelt ist. Dann wird diese Einheit entschützt und kann weiter reagieren, um eine weitere Aminosäure zu binden. Sobald das Peptid vollständig ist, wird es vom Harz abgespalten und durch Umkehrphasen-HPLC gereinigt. Das Verfahren zur Herstellung eines synthetischen Peptids kann an eine Reihe von Unternehmen vergeben werden.
Die Peptidsynthese wird für eine Vielzahl von Forschungszielen durchgeführt. Einige Forscher möchten überprüfen, ob sie die Struktur natürlich vorkommender Peptide richtig bestimmt haben. Andere führen Struktur-/Funktionsstudien an biologisch aktiven Proteinen und Peptiden durch. Solche Peptide umfassen Hormone und eine Reihe von Toxinen. Oft werden synthetische Peptide als Sonden verwendet, um die aktiven Teile von Proteinmolekülen zu untersuchen.
Peptide sind in der Massenspektrometrie von entscheidender Bedeutung, um festzustellen, ob ein Forscher ein bestimmtes Protein isoliert hat. Jedes Protein zerfällt in ein Muster einzigartiger Peptide, die durch Massenspektrometrie nachgewiesen werden können. Der Prozess der Herstellung von Antikörpern gegen Proteine bei Tieren ist mit dem Aufkommen der Peptidsynthese viel einfacher geworden. Man muss das Protein nicht mühsam aufreinigen und zur Antikörperbildung verwenden. Man kann ein Peptid zu einem Fragment des Proteins synthetisieren und dann dieses Peptid als Quelle der Antikörper verwenden.
Ein besonders aktives Forschungsgebiet zu synthetischen Peptiden ist die Entwicklung neuer therapeutischer Techniken, wie beispielsweise neuartiger Impfstoffe. Die Peptidsynthese wird verwendet, um Bibliotheken von Peptiden zu erzeugen, um auf ihre biologischen Eigenschaften zu screenen. Es wurden zelldurchdringende Peptide entwickelt, die verschiedene Faktoren in Zellen einführen können, darunter Peptide, Proteine und die Bausteine der DNA. Solche Techniken haben ein großes Potenzial als Arzneimittelabgabesysteme.