Chymotrypsin ist ein Verdauungsenzym, das Proteine im Dünndarm abbaut. Es wird als größeres Molekül in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert und in inaktiver Form transportiert. Im Dünndarm angekommen, wird es von einem anderen Verdauungsenzym, Trypsin, aktiviert.
Bei der Verdauung von Nahrung werden große Moleküle in kleine zerlegt, die ins Blut aufgenommen werden können. Proteine bestehen aus Aminosäureketten, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Enzyme sind Proteine, die die Reaktionsgeschwindigkeit beschleunigen, und Proteasen beschleunigen den Abbau von Proteinen. Es gibt eine Reihe verschiedener Proteasen, die bei der Verdauung wirken, die auf verschiedene Arten und Regionen von Proteinen wirken.
Chymotrypsin ist ein Proteasetyp, der zu einer Familie gehört, die als Serinproteasen bekannt ist, auch bekannt als Serinendopeptidasen. Sie haben diesen Namen, weil sie die Aminosäure Serin an ihrem aktiven Zentrum haben. Serinproteasen werden in einer inaktiven, größeren Form synthetisiert, wodurch sie ohne Gewebeschädigung an ihren Wirkungsort transportiert werden können. Die inaktive Form von Chymotrypsin wird als Chymotrypsinogen bezeichnet.
Nach begrenzter Proteolyse durch Trypsin, um einen Teil des Chymotrypsinogens abzuspalten, wird eine Zwei-Molekül-Kombination von Chymotrypsin gebildet. Die beiden Moleküle aktivieren sich gegenseitig und können dann den Abbau von Proteinen katalysieren. Chymotrypsin hat eine Vorliebe für die Wirkung auf bestimmte Arten von Aminosäuren. Es neigt dazu, die Peptidbindung durch die Verwendung von Phenylalanin, Tryptophan oder Tyrosin abzubauen. Dies sind alles aromatische Aminosäuren und werden so genannt, weil sie eine cyclische Ringstruktur in sich haben.
Der Chymotrypsin-Mechanismus beinhaltet Hydrolyse – das Aufspalten eines Wassermoleküls in zwei und das Hinzufügen jedes Fragments zu einem anderen Teil der Peptidbindung. Dadurch wird die Bindung gespalten. Sobald das Protein durch diese Protease fragmentiert wurde, bauen andere Proteasen und Peptidasen es weiter ab, bis es in Aminosäuren zerlegt wurde. Nach Abschluss der Verdauung gibt es eine Klasse natürlicher Serinprotease-Inhibitoren im Körper, die Serpine genannt werden und die Enzyme inaktivieren.
Viele Pflanzen produzieren einen Chymotrypsin-Inhibitor. Protease-Inhibitoren im Allgemeinen sind in Hülsenfrüchten besonders verbreitet und können ein Abwehrmechanismus gegen Insekten sein, indem sie deren Aufnahme von Nährstoffen einschränken. Außerdem produzieren viele der Bakterien, die in unserem Darm leben, Protease-Inhibitoren gegen Verdauungsenzyme, um ihnen zu helfen, ohne verdaut zu werden.
Sowohl Chymotrypsin- als auch Trypsin-Aktivitäten werden medizinisch getestet, um auf Mukoviszidose und Pankreasinsuffizienz zu testen. Normalerweise befinden sich beide Enzyme im Stuhl. Ist dies nicht der Fall, sind weitere Tests angezeigt.