Le sang oxygéné a deux moyens de transporter l’oxygène vers les tissus du corps : dissous dans le plasma sanguin ou fixé à l’hémoglobine dans les globules rouges. Les combinaisons hémoglobine-oxygène représentent généralement environ 98.5 pour cent de l’oxygène transporté des poumons dans tout le corps. La saturation en hémoglobine fait référence à la mesure dans laquelle l’hémoglobine est chargée en molécules d’oxygène.
Quatre chaînes polypeptidiques, chacune liée à un groupe hème contenant du fer, constituent l’hémoglobine transportant l’oxygène. Les atomes de fer peuvent se lier à l’oxygène. Une hémoglobine peut se lier à jusqu’à quatre molécules d’oxygène. Cette combinaison d’hémoglobine et d’oxygène est rapide et réversible, ce qui signifie que l’hémoglobine peut décharger les molécules d’oxygène ainsi que les charger.
Lorsque les quatre groupes hèmes se sont attachés à une molécule d’oxygène, l’hémoglobine est complètement saturée. Si un, deux ou trois groupes hèmes sont liés à l’oxygène, l’hémoglobine est partiellement saturée. La combinaison hémoglobine-oxygène est appelée oxyhémoglobine, tandis que l’hémoglobine qui a libéré ses molécules d’oxygène est appelée hémoglobine réduite ou désoxyhémoglobine.
La force de liaison du fer à l’oxygène dépend du niveau de saturation en hémoglobine. Une fois que la première molécule d’oxygène se fixe au fer, l’hémoglobine elle-même change de forme. En conséquence, il capte plus facilement les deux molécules d’oxygène suivantes. L’absorption de la quatrième molécule d’oxygène est encore plus facile. De même, à mesure que l’hémoglobine libère chaque molécule d’oxygène, la force de la liaison entre le fer et les molécules d’oxygène restantes s’affaiblit progressivement.
Généralement, la saturation en hémoglobine varie en fonction des besoins du corps à ce moment-là. Des facteurs tels que la température, le pH sanguin et les pressions partielles d’oxygène et de dioxyde de carbone peuvent tous influencer la vitesse à laquelle l’hémoglobine se lie ou libère les molécules d’oxygène. Ces facteurs travaillent ensemble pour maintenir un apport suffisant d’oxygène aux tissus du corps.
La saturation en hémoglobine change à mesure que la pression partielle d’oxygène (PO2) dans le sang change. La relation entre la pression partielle d’oxygène et la saturation en hémoglobine n’est pas linéaire ; au lieu de cela, il suit une courbe en forme de S. L’hémoglobine est presque complètement saturée lorsque P02 est à 70 mm Hg.
Dans des conditions de repos typiques, la P02 est à 100 mm Hg et la saturation en hémoglobine du sang artériel est d’environ 98 %. Lorsque le sang s’écoule des artères à travers les capillaires systématiques, l’hémoglobine libère environ 5 ml d’oxygène pour 100 ml de sang, entraînant ainsi une saturation en hémoglobine d’environ 75 %. La P02 peut chuter jusqu’à 15 mm Hg lors d’activités vigoureuses telles que l’exercice. En réponse, l’hémoglobine déchargera un supplément de 50 pour cent de son oxygène, entraînant ainsi une saturation aussi faible que 25 pour cent.
La température, le pH sanguin et la pression partielle du dioxyde de carbone influencent la saturation en hémoglobine en modifiant la structure tridimensionnelle de l’hémoglobine, modifiant ainsi son affinité pour l’oxygène. Généralement, une augmentation de l’un de ces facteurs réduira l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, incitant ainsi l’hémoglobine à libérer plus d’oxygène dans le sang. Inversement, une diminution de l’un de ces facteurs renforcera généralement le lien entre l’hémoglobine et l’oxygène, diminuant ainsi le taux de décharge d’oxygène. Étant donné que la chaleur, la baisse du pH sanguin et l’augmentation des niveaux de dioxyde de carbone sont tous des sous-produits des tissus actifs à l’œuvre dans le corps, ces facteurs garantissent que l’oxygène est déchargé là où il est le plus nécessaire.