Il sangue ossigenato ha due mezzi per trasportare l’ossigeno ai tessuti del corpo: disciolto nel plasma sanguigno o attaccato all’emoglobina all’interno dei globuli rossi. Le combinazioni emoglobina-ossigeno in genere rappresentano circa il 98.5% dell’ossigeno trasportato dai polmoni in tutto il corpo. La saturazione dell’emoglobina si riferisce alla misura in cui l’emoglobina è caricata con molecole di ossigeno.
Quattro catene polipeptidiche, ciascuna legata a un gruppo eme contenente ferro, costituiscono l’emoglobina che trasporta l’ossigeno. Gli atomi di ferro possono legarsi all’ossigeno. Un’emoglobina può legarsi a un massimo di quattro molecole di ossigeno. Questa combinazione di emoglobina e ossigeno è rapida e reversibile, il che significa che l’emoglobina può scaricare le molecole di ossigeno e caricarle.
Quando tutti e quattro i gruppi eme si sono attaccati a una molecola di ossigeno, l’emoglobina è completamente satura. Se uno, due o tre gruppi eme sono legati all’ossigeno, l’emoglobina è parzialmente satura. La combinazione emoglobina-ossigeno è chiamata ossiemoglobina, mentre l’emoglobina che ha rilasciato le sue molecole di ossigeno è indicata come emoglobina ridotta o deossiemoglobina.
La forza di legame del ferro all’ossigeno dipende dal livello di saturazione dell’emoglobina. Una volta che la prima molecola di ossigeno si lega al ferro, l’emoglobina stessa cambia forma. Di conseguenza, raccoglie più facilmente le successive due molecole di ossigeno. L’assorbimento della quarta molecola di ossigeno è ancora più facile. Allo stesso modo, man mano che l’emoglobina rilascia ogni molecola di ossigeno, la forza del legame tra il ferro e le molecole di ossigeno rimanenti si indebolisce progressivamente.
Generalmente, la saturazione dell’emoglobina varia a seconda delle esigenze del corpo in quel momento. Fattori tra cui la temperatura, il pH del sangue e le pressioni parziali di ossigeno e anidride carbonica possono influenzare la velocità con cui l’emoglobina si lega o rilascia molecole di ossigeno. Questi fattori lavorano insieme per mantenere una fornitura sufficiente di ossigeno ai tessuti del corpo.
La saturazione dell’emoglobina cambia al variare della pressione parziale dell’ossigeno (PO2) nel sangue. La relazione tra la pressione parziale dell’ossigeno e la saturazione dell’emoglobina non è lineare; invece, segue una curva a forma di S. L’emoglobina è quasi completamente satura quando P02 è a 70 mm Hg.
In condizioni di riposo tipiche, la P02 è a 100 mm Hg e la saturazione dell’emoglobina nel sangue arterioso è di circa il 98 percento. Quando il sangue scorre dalle arterie attraverso i capillari sistematici, l’emoglobina rilascia circa 5 ml di ossigeno per 100 ml di sangue, determinando così una saturazione dell’emoglobina di circa il 75% percento. P02 può scendere fino a 15 mm Hg durante attività intense come l’esercizio. In risposta, l’emoglobina scaricherà un’aggiunta del 50 percento del suo ossigeno, determinando così una saturazione di appena il 25 percento.
La temperatura, il pH del sangue e la pressione parziale dell’anidride carbonica influenzano la saturazione dell’emoglobina alterando la struttura tridimensionale dell’emoglobina, modificandone così l’affinità per l’ossigeno. Generalmente, un aumento di uno qualsiasi di questi fattori abbasserà l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, stimolando così l’emoglobina a rilasciare più ossigeno nel sangue. Al contrario, una diminuzione di uno di questi fattori di solito rafforza il legame tra emoglobina e ossigeno, diminuendo così la velocità di scarico dell’ossigeno. Poiché il calore, la diminuzione del pH del sangue e l’aumento dei livelli di anidride carbonica sono tutti sottoprodotti dei tessuti attivi che lavorano duramente nel corpo, questi fattori assicurano che l’ossigeno venga scaricato dove è più necessario.