Le collagenasi sono una categoria di enzimi che accelerano l’idrolisi del collagene. Questo compito viene svolto dalla rottura dei legami peptidici all’interno del collagene, che è una parte vitale della matrice extracellulare animale nella carne e nel tessuto connettivo del corpo. La collagenasi aiuta a creare il collagene scindendo il pro-collagene, il precursore del collagene, una volta secreto dalla cellula.
La collagenasi è stata identificata per la prima volta negli anni ‘1950 e la ricerca è progredita rapidamente. Ciò ha comportato la sua uscita nel mondo accademico come isolato commerciale nel 1959. Negli anni ‘1980, diversi tipi erano stati separati e caratterizzati da una serie di studi. Queste classi multiple differivano per funzione e composizione, ma condividevano anche molte caratteristiche comuni.
La collagenasi ha un peso molecolare che varia da 68 kilodalton (kDa) a 130 Kda a causa delle diverse dimensioni in base alla classe a cui appartiene l’isolato. Il pH ottimale per la stabilità varia da circa 6.3 a 7.5 con un punto isoelettrico teorico di 5.62. Inoltre, la sua attività enzimatica significa che numerosi composti e molecole hanno la capacità di agire come attivatore o inibitore. Ad esempio, gli ioni Ca2+ e Zn2+ sono due attivatori noti. D’altra parte, acido etilendiamminotetraacetico (EDTA), acido etilenglicole tetraacetico (EGTA), cisteina, istidina, ditiotreitolo (DTT), 2-mercaptoetanolo, o-fenantrolina, Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+ e Zn2+ sono tutti inibitori noti. dell’attività della collagenasi.
Nell’industria farmaceutica, la collagenasi ha numerose applicazioni. Una di queste applicazioni è il suo utilizzo per l’isolamento di cardiomiociti da ossa, cartilagini e tessuto muscolare. Un’altra applicazione nota è il suo utilizzo per bloccare l’introduzione di agenti patogeni negli esperimenti di bioprocessing. Quando si utilizza la collagenasi negli studi di ricerca, i ricercatori utilizzano preparati altamente purificati acquistati da varie aziende.
È stato anche scoperto che le collagenasi aiutano nella distruzione delle strutture extracellulari nei batteri patogeni. Ad esempio, all’interno del batterio clostidium, la collagenasi agisce come un’esotossina, che è qualsiasi tossina secreta da un microrganismo per causare danni all’ospite interrompendo le normali funzioni cellulari. Pertanto, agisce come un fattore di virulenza e aiuta a diffondere la cancrena gassosa prendendo di mira il tessuto connettivo nelle cellule muscolari e in altri organi del corpo.
All’interno di un organismo, la produzione di collagenasi può essere indotta durante una risposta immunitaria. Le citochine, che sono piccole molecole proteiche di segnalazione cellulare, stimolano i fibroblasti e gli osetoblasti, che causano danni indiretti ai tessuti. Ciò ha portato all’approvazione delle collagenasi per due usi medici. Il primo è l’uso dell’unguento Santyl per rimuovere la pelle morta da una ferita. Il secondo uso è per il trattamento della contrattura di Duputren.