Une peroxydase est l’une des nombreuses enzymes qui agissent comme des catalyseurs pour permettre à divers processus biologiques de se dérouler. Plus précisément, ils favorisent l’oxydation de divers composés à l’aide de peroxydes d’origine naturelle, notamment le peroxyde d’hydrogène (H2O2), qui sont réduits en formant de l’eau. Les peroxydes sont créés en tant que sous-produits de diverses réactions biochimiques au sein des organismes, mais peuvent causer des dommages car ce sont des agents oxydants. Les peroxydases décomposent ces composés en substances inoffensives en ajoutant de l’hydrogène, obtenu à partir d’une autre molécule – connue sous le nom de molécule donneuse – dans une réaction de réduction-oxydation (redox) dans laquelle le peroxyde est réduit pour former de l’eau et l’autre molécule est oxydée. Il existe un grand nombre de ces enzymes, et on les trouve dans les plantes et les animaux, y compris les humains.
Structure et propriétés
Comme toutes les enzymes, les peroxydases sont de très grosses molécules complexes avec des formes compliquées impliquant de multiples plis. Ils se présentent sous divers types, dont certains peuvent utiliser une grande variété de molécules donneuses et réduire une large gamme de peroxydes, et dont certains sont beaucoup plus spécifiques. Les enzymes ont un site actif, qui est la partie de la molécule où la réaction a lieu. Cela peut être dans une partie facilement accessible de la molécule, ou il peut être caché dans un pli, où il ne peut être atteint que par une molécule exactement de la bonne forme. La peroxydase de raifort (HRP) est un exemple d’enzyme qui peut utiliser une grande variété de molécules donneuses et de peroxydes.
Rôle dans les systèmes biologiques
Un certain nombre de peroxydases se trouvent dans les plantes, où elles peuvent aider à minimiser les dommages causés par les facteurs de stress ou les insectes nuisibles. Lorsque les plantes sont soumises à un stress – comme la sécheresse ou des températures élevées – ou à des attaques de parasites, cela a tendance à entraîner la libération d’espèces réactives de l’oxygène (ROS). Ce sont des formes d’oxygène, ou des composés de cet élément, dont le peroxyde d’hydrogène, dans lesquels l’oxygène est très réactif, et peut endommager ou tuer les cellules. On pense que les peroxydases éliminent les ROS, aidant à prévenir les dommages.
Chez l’homme et d’autres mammifères, un groupe de ces enzymes appelées glutathiones, qui contiennent l’élément sélénium, se trouve à la fois à l’intérieur et à l’extérieur des cellules. Certains d’entre eux catalysent des réactions impliquant H2O2, tandis que d’autres utilisent des composés peroxydes de lipides (graisses et huiles). Leur rôle principal semble être d’éliminer ces agents oxydants potentiellement nocifs. Les peroxydases dans la salive permettent également des réactions redox entre H2O2 et des produits chimiques appelés thiocyanates, produisant des composés qui peuvent tuer des micro-organismes potentiellement nocifs. La peroxydase thyroïdienne libère de l’iode des nutriments pour former des hormones thyroïdiennes essentielles.
Une utilisation inhabituelle de ces enzymes se produit dans un groupe d’insectes connus sous le nom de coléoptères bombardiers. Ils ont une chambre contenant un mélange de peroxyde d’hydrogène et de produits chimiques appelés hydroquinones. Lorsqu’ils sont menacés, ils les mélangent avec des peroxydases, qui catalysent une réaction d’oxydoréduction dans laquelle une grande quantité de chaleur est libérée, le liquide résultant étant éjecté de manière explosive à 212 °C (100 °F). C’est un moyen très efficace de dissuader les prédateurs.
Les usages
L’étude des peroxydases d’origine végétale, telles que la HRP dérivée de la racine de raifort, a fait progresser les domaines de la biologie moléculaire et de l’immunohistochimie, également connue sous le nom d’histochimie. Dans le premier cas, HRP est utilisé pour détecter les anticorps peroxydase qui peuvent indiquer une maladie auto-immune qui provoque des problèmes de thyroïde. Il est également utilisé pour mesurer les taux de glucose dans le sérum ou l’urine. En tant qu’outil de diagnostic en pathologie, la HRP a la capacité de cibler et de se lier à certains biomarqueurs présents dans les cellules cancéreuses et de produire une réaction de coloration lorsqu’elle est introduite dans des échantillons de biopsie. En plus d’être facilement disponible et peu coûteux à obtenir, la HRP est considérée comme particulièrement utile pour de tels tests en raison de sa grande stabilité et de sa capacité à réagir avec une variété de molécules donneuses.
Histoire
L’enquête sur la nature de ces enzymes a été motivée par des expériences sur la décomposition du peroxyde d’hydrogène menées par le baron et chimiste français Louis Jacques Thénard au milieu du XIXe siècle. Ayant été le premier à produire le composé en laboratoire, il a découvert plus tard que de nombreuses matières animales et végétales pouvaient le convertir en eau et en oxygène, et que le même échantillon de matière pouvait le faire plusieurs fois. C’était curieux, comme s’il s’agissait d’une simple réaction chimique entre le peroxyde et quelque chose dans la matière organique, elle devrait s’arrêter une fois l’agent actif épuisé. Cela a conduit à la découverte de catalyseurs – des substances qui permettent une réaction chimique sans y participer réellement – et, plus précisément, des peroxydases.