L’expression d’une protéine recombinante est la fabrication d’une protéine dérivée d’ADN recombinant. C’est une technique courante en biologie moléculaire et dans la production pharmaceutique de substituts hormonaux. L’ADN recombinant est une partie spécifique d’un gène conçu pour exprimer un seul produit dans une cellule hôte, guidé par des facteurs chimiques spéciaux afin que la bonne protéine soit exprimée en grandes quantités. De nombreuses hormones et enzymes historiquement dérivées de sources animales sont maintenant synthétisées par expression de protéines recombinantes, puis récoltées et raffinées à partir de cellules hôtes.
Pour exprimer des protéines recombinantes, des séquences d’ADN soigneusement sélectionnées doivent être introduites dans le génome d’un hôte. Prendre des portions du code génétique d’un organisme et les placer dans les noyaux cellulaires d’un autre est une forme de clonage. Cela se fait via l’insertion d’une séquence d’ADN recombinant qui code pour la protéine souhaitée dans le noyau, qui initie l’expression du gène en le transcrivant en ARN. Les protéines recombinantes sont assemblées lorsque des morceaux d’ARNm portant des informations de l’ADN migrent vers les ribosomes du noyau de la cellule, et y initient la production d’une protéine selon une matrice spécifique.
Les cellules hôtes produiront des quantités insuffisantes d’une protéine recombinante à moins que l’ADN ne soit introduit avec des vecteurs appropriés afin que la bonne information génétique soit exprimée en quantité suffisante. Les facteurs d’expression protéique sont les signaux moléculaires qui doivent accompagner l’ADN recombinant lorsqu’il est inséré dans les cellules hôtes pour garantir que la protéine cible sera surexprimée. C’est la seule façon dont l’expression d’une protéine recombinante peut produire suffisamment d’une substance pour une utilisation pharmaceutique ou en laboratoire.
L’assemblage des protéines ribosomales ne complète pas le processus d’expression des protéines car, lors de la récolte, le contenu des cellules bactériennes ou de levure se mélange au produit final. Les protéines recombinantes exprimées doivent être purifiées par séparation des morceaux de parties cellulaires détruites. Parfois, une étiquette moléculaire marque la protéine afin qu’elle puisse se lier à une substance métallique ou autre et être isolée des déchets. Différentes techniques existent, en fonction de facteurs tels que la taille des protéines et la complexité de la cellule hôte.
L’expression de protéines recombinantes humaines a de nombreuses applications commerciales et médicales. De nombreuses hormones, anticorps et enzymes étaient auparavant extraits de tissus animaux ou cadavériques, mais sont maintenant produits de manière synthétique à l’aide de la technologie de l’ADN recombinant. Deux exemples particulièrement importants sont l’hormone de croissance humaine et l’insuline. De nombreuses thérapies hormonales de substitution reposent sur des protéines synthétiques, tout comme divers tests utilisés par les biologistes moléculaires et cellulaires dans leurs laboratoires. Dans de nombreux cas, les bactéries sont utilisées comme cellules hôtes pour des produits simples, tandis que l’expression de protéines recombinantes plus complexes, en particulier de gènes d’animaux, peut être réalisée dans des champignons et des levures.