Transaminierung bedeutet wörtlich genommen die Übertragung einer Aminogruppe von einem Molekül auf ein anderes. In vielen Organismen wird dieser Prozess sowohl zur Synthese als auch zum Abbau von Aminosäuren verwendet. Einer der wichtigsten zellulären Vorteile der Reaktion besteht darin, dass sie die Übertragung einer Aminogruppe ohne die Bildung von Ammoniak, einem toxischen Nebenprodukt, ermöglicht. Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Leber vor und wird auch als Aminotransfer bezeichnet.
Biochemisch ist dies eine Oxidations-Reduktions-Reaktion, bei der die Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine Alpha-Ketosäure übertragen wird. Dies führt zur Bildung einer neuen Aminosäure und einer neuen Alpha-Ketosäure. Nach dieser Definition könnte Interkonversion tatsächlich ein besserer Begriff sein, um den Austausch von Aminogruppen zu beschreiben. Die gebildeten Alpha-Ketosäuren können in Lipide, Glucose oder Glykogen umgewandelt werden. Auf diese Weise können Proteine, die durch die Nahrungsaufnahme gewonnen werden, für den aktuellen oder zukünftigen Energiebedarf der Zellen verwendet werden.
Die Transaminierung ist beim Menschen auch für anabole Funktionen, wie die Synthese nicht-essentieller Aminosäuren, von entscheidender Bedeutung. Der Mensch benötigt etwa 20 Aminosäuren zum Aufbau von Proteinen, die zur Synthese von Hormonen und Enzymen benötigt werden und an vielen physiologischen Funktionen beteiligt sind. Acht Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet und müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Die restlichen Aminosäuren werden als nicht-essentiell bezeichnet, da der Körper andere Substanzen zu ihrer Synthese verwenden kann.
Von den nicht-essentiellen Aminosäuren gehören Alanin, Aspartat und Glutamat zu den häufigsten. Glutamat wird aus Alpha-Ketoglutarat synthetisiert. Diese Alpha-Ketosäure wird während des Stoffwechsels von Nahrungseiweiß gebildet. Glutamat kann dann transaminiert werden, um Alanin und Aspartat zu bilden. Alle anderen nicht-essentiellen Aminosäuren werden aus diesen drei gebildet.
Der Aminotransfer wird durch Enzyme erleichtert, die als Aminotransferasen oder Transaminasen bezeichnet werden. Diese Enzyme haben eine breite Aktivität, was bedeutet, dass sie Reaktionen mit mehreren verschiedenen Aminosäuretypen katalysieren können. Für die Aktivität ist ein Cofaktor erforderlich, der während der Reaktion als Zwischenträger der Aminogruppe fungiert. Für Transaminasen ist der erforderliche Cofaktor Pyridoxalphosphat, die aktive Form von Vitamin B6.
Alanin-Aminotransferase (ALT) und Aspartat-Aminotransferase (AST) sind die beiden häufigsten menschlichen Transaminasen. Diese beiden Enzyme kommen in vielen Geweben des Körpers vor, einschließlich der Leber und des Herzens. Wenn diese Gewebe durch eine Krankheit geschädigt werden, geben die geschädigten Zellen die Enzyme in den Blutkreislauf ab. Ärzte messen häufig ALT und AST im Blut, um Leberschäden zu diagnostizieren und zu überwachen.