Im Verdauungssystem gibt es viele verschiedene Enzyme, die Nahrungsmoleküle abbauen. Jedes dieser Enzyme hat eine andere Rolle und einige wirken nur unter bestimmten Bedingungen in einem bestimmten Organ. Die meiste Verdauung findet im Dünndarm durch eine Vielzahl verschiedener Enzyme statt. Die Verdauung von Proteinen ist ein Beispiel für einen komplexen Prozess, der in verschiedenen Organen von verschiedenen Enzymgruppen durchgeführt wird. Exopeptidasen sind eine Gruppe von Enzymen, die an der vollständigen Verdauung von Proteinen beteiligt sind.
Die Verdauung eines Proteinmoleküls ist sehr spezifisch, da die beteiligten Enzyme nur die Bindungen neben bestimmten Aminosäuren innerhalb der Peptidkette brechen. Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, befindet sie sich immer zwischen dem Aminoende einer Aminosäure und dem Carboxylende einer anderen. Wenn die Aminosäuresequenz für eine bestimmte Peptidkette oder ein bestimmtes Protein angegeben wird, wird sie normalerweise vom Aminoende, N-Terminus, bis zur letzten Aminosäure, die ein freies Carboxyl hat, oder dem C-Terminus gelesen. Obwohl das Protein abgebaut wird, werden anfangs nur sehr wenige Aminosäuren produziert.
Proteine sind große Moleküle und ihre Verdauung erfolgt in mehreren Schritten, beginnend im Magen durch Pepsin, eine von drei Endopeptidasen. Sobald die teilweise verdauten Proteine vom Magen in den Dünndarm wandern, bauen die anderen beiden Endopeptidasen, Trypsin und Chymotrypsin, die Proteine weiter ab. Diese drei Enzyme spalten die langen Peptidstränge, aus denen das Protein besteht, in unterschiedliche Längen auf. Endopeptidasen werden so genannt, da sie die Peptidbindungen im Protein abbauen.
Um den Verdauungsprozess zur Produktion einzelner Aminosäuren aus einer Proteinkette abzuschließen, wird eine Exopeptidase benötigt. Jede Exopeptidase bricht die Bindung zwischen der Endaminosäure und dem Rest der Kette. Es gibt mehrere verschiedene Exopeptidasen, von denen jede einen hochspezifischen Wirkmechanismus besitzt. Wo die Aminosäure mit dem Rest der Peptidkette verbunden ist und welche Aminosäuren miteinander verbunden sind, spielt eine Rolle bei der Bestimmung, welche Exopeptidase die Bindung bricht.
Carboxypeptidase ist eine Exopeptidase, die die Bindung zwischen der vorletzten und der letzten Aminosäure am C-terminalen Ende bricht. Eine andere Exopeptidase, die Aminopeptidase, führt die gleiche Wirkung aus, jedoch am N-terminalen Ende. Andere Exopeptidasen, Dipeptidasen genannt, brechen bestimmte Aminosäurepaare auf. Zum Beispiel bricht eine Dipeptidase nur die Bindung zwischen einem Glycin, das mit einem Leucin verbunden ist. Eine andere Dipeptidase wirkt nur auf eine Peptidbindung zwischen zwei miteinander verbundenen Glycin-Aminosäuren.