Die Tryptophan-Fluoreszenz, die in Proteinen mit der Aminosäure Tryptophan beobachtet wird, ist ein Phänomen, das auftritt, wenn Tryptophan ultraviolettem (UV) Licht ausgesetzt wird. Elektronen im Tryptophan werden durch UV-Absorption in einen höheren Energiezustand angeregt und fallen dann wieder in den Grundzustand ab, wobei sie Fluoreszenz emittieren. Tryptophan ist ein intrinsisch fluoreszierender Bestandteil von Proteinen und hat viele Anwendungen in der Biochemie, wo es als Sonde zur Untersuchung von Proteinfaltung und -verhalten verwendet wird.
Als eine von mehreren Aminosäuren ist Tryptophan ein organisches Molekül, das sich in Ketten mit anderen Aminosäuren zu Proteinen verbindet. Es ist auch eine der 10 essentiellen Aminosäuren in der menschlichen Ernährung. Chemisch gesehen ist Tryptophan aromatisch, was bedeutet, dass seine Molekülstruktur einen Ring von Atomen umfasst, die so verbunden sind, dass Elektronen um den Ring kreisen können. Die Elektronen in dieser Ringstruktur absorbieren UV-Licht, wodurch die Tryptophan-Fluoreszenz stattfinden kann.
Elektronen in einem Atom oder Molekül existieren typischerweise im niedrigstmöglichen Energiezustand, dem Grundzustand. Wenn ein Elektron Energie von einem Photon oder Lichtteilchen absorbiert, bewirkt die Energie dieses Photons, dass das Elektron in einen höheren Energiezustand springt – einen angeregten Zustand. Das angeregte Elektron kehrt in den Grundzustand zurück, indem es Energie emittiert, oft in Form von Licht, das als Fluoreszenz bezeichnet wird. Tryptophan-Fluoreszenz ist ein Beispiel für diesen Prozess.
Ultraviolettes Licht, die gleiche Lichtart wie das Sonnenlicht, ist für das menschliche Auge nicht sichtbar. Seine Wellenlängen sind zu kurz, um vom Menschen visuell wahrgenommen zu werden, und reichen von 10 Nanometer (nm) bis 400 nm Länge. Tryptophan kann Lichtwellenlängen bis zu einer Länge von 280 nm absorbieren und emittiert etwas längere Wellenlängen über ein Spektrum, wobei die meisten Emissionen bei einer Länge von etwa 320 bis 375 nm liegen.
Organische Verbindungen, einschließlich Tryptophan, werden in Labors mit einer als Fluoreszenzspektroskopie bekannten Technik analysiert. Ein UV-Lichtstrahl wird auf das zu untersuchende Protein oder die zu untersuchende Molekülstruktur gerichtet, wodurch seine Elektronen angeregt werden. Die Wellenlänge der Fluoreszenz, die die Elektronen beim Fallen in den Grundzustand emittieren, wird dann gemessen. Fluoreszenzspektroskopie kann nützlich sein, um die gefaltete Struktur von Proteinen zu untersuchen.
Tryptophan-Fluoreszenz bietet auch ein Werkzeug zur Analyse biochemischer Verbindungen. In der medizinischen Forschung wird beispielsweise Tryptophan-Fluoreszenz manchmal als Sonde verwendet, um zu bestimmen, wie sich Proteine in Geweben oder Blut verhalten oder mit anderen Molekülen binden. Variationen der Fluoreszenzwellenlängen können auf chemische Veränderungen in der unmittelbaren Umgebung von Tryptophan hinweisen.