Un zymogène est le précurseur inactif d’une enzyme. La molécule est composée d’acides aminés enchaînés dans un peptide. Lorsque le zymogène est en présence d’une enzyme spécialement conçue pour décomposer les peptides, appelée protéase, certains des acides aminés sont éliminés. Ce clivage fait du zymogène une enzyme fonctionnelle en modifiant la forme du peptide et en formant le site actif où se produira l’action enzymatique. Pour cette raison, un zymogène est également appelé proenzyme.
Le site actif est la caractéristique clé d’une enzyme. C’est l’endroit où la molécule sur laquelle agit l’enzyme, appelée substrat, se lie et subit une transformation chimique. Le site actif d’une enzyme et sa fonction globale dépendent de la forme de l’enzyme. Ceci est déterminé par quatre niveaux structurels.
La structure primaire d’une enzyme est simplement la séquence d’acides aminés. La structure secondaire représente la façon dont le peptide se replie et se tord sur lui-même en raison des interactions entre les acides aminés. Les structures secondaires comprennent des hélices alpha en forme de bobine et des feuilles plissées bêta, qui ressemblent à des plis en accordéon.
La structure tertiaire décrit le repliement global du peptide entier, les structures secondaires se repliant sur elles-mêmes pour former une boule globulaire, la conformation active de la protéine. Certaines protéines ont une structure quaternaire qui décrit comment deux ou plusieurs peptides se combinent pour former une protéine complexe. Par exemple, l’hémoglobine, qui transporte l’oxygène dans le sang, est composée de quatre peptides individuels qui sont liés pour créer une molécule fonctionnelle.
Le corps sécrète généralement des zymogènes plutôt que des enzymes actives, car ils peuvent être stockés et transportés en toute sécurité sans nuire aux tissus environnants, et libérés lorsque les conditions sont favorables à une activité optimale. Par exemple, le pepsinogène est sécrété dans l’estomac et clivé pour former la pepsine, une enzyme qui décompose les protéines ingérées sous forme de nourriture. Les conditions très acides de l’estomac induisent en fait le clivage du pepsinogène et favorisent l’activité de la pepsine. Une fois que la digestion se déplace vers l’intestin grêle, cependant, le changement drastique du pH inactive la pepsine et deux autres zymogènes sont libérés.
Le chymotrysinogène et le trypsinogène, également des enzymes de digestion des protéines, sont des composants clés du suc digestif libéré par le pancréas. Ils voyagent à travers le canal pancréatique principal dans le duodénum de l’intestin grêle où ils sont ensuite clivés en leurs formes actives. En libérant des zymogènes au lieu des enzymes actives chymotrypsine et trypsine, le pancréas évite l’auto-digestion.
D’autres zymogènes dans le corps comprennent la prothrombine et le fibrinogène, tous deux essentiels à la formation de caillots. Les deux existent sous forme de protéines plasmatiques. Lorsqu’ils sont nécessaires pour endiguer la perte de sang due à des lésions tissulaires, ces zymogènes sont facilement disponibles, n’ayant causé aucun dommage au système circulatoire dans lequel ils sont stockés.