Il existe quatre sous-classes d’immunoglobulines G, chacune numérotée en fonction de son abondance relative dans le corps. Ces molécules sont une partie importante du système immunitaire. Toutes les molécules d’immunoglobuline G sont constituées de quatre chaînes d’acides aminés, reliées à une charnière centrale de telle sorte que trois extrémités s’étendent à partir du centre. Les sous-classes ne diffèrent que par environ 5% de leurs acides aminés, et ce sont les différences dans la charnière reliant les quatre chaînes qui sont responsables des différences structurelles et fonctionnelles entre elles.
Des quatre sous-classes d’immunoglobulines G, l’immunoglobuline G1 est de loin la plus abondante. Cette molécule représente plus de la moitié de l’immunoglobuline G totale dans le corps humain et plus d’un quart de la quantité d’immunoglobuline de toute classe. Il est capable de se lier rapidement et facilement à des protéines étrangères, ce qui en fait un anticorps efficace. L’immunoglobuline G1 est également capable de traverser facilement la barrière placentaire, ce qui la rend essentielle à la création d’un système immunitaire temporaire chez un nouveau-né.
L’immunoglobuline G2 est la deuxième plus abondante des sous-classes d’immunoglobuline G. C’est le plus petit de ces types d’anticorps et aussi le plus rigide car il y a plus de connexions au sein de la charnière de la molécule. Bien que significativement plus abondant que les sous-classes G3 ou G4, cet anticorps cause le moins de dommages aux antigènes. Bien qu’il ne soit pas aussi efficace que les autres anticorps de sa catégorie, la courte longueur de la charnière le rend moins sensible aux dommages causés par les molécules qui pourraient lui nuire.
La charnière au sein de l’anticorps d’immunoglobuline G3 est de loin la plus longue de toutes les sous-classes d’immunoglobuline G. Cette région de la molécule contient 62 acides aminés, contre 15 dans la prochaine charnière la plus longue, qui se trouve dans l’immunoglobuline G1. La longueur de la charnière permet à l’immunoglobuline G3 de se lier rapidement et efficacement aux antigènes et de les éliminer. D’un autre côté, la longueur de la charnière rend également cette sous-classe d’immunoglobuline G la plus sensible aux dommages causés par d’autres molécules.
La moins abondante des sous-classes d’immunoglobulines G est l’immunoglobuline G4. Cet anticorps a la même taille de charnière que l’immunoglobuline G2 mais n’a pas les liaisons chimiques supplémentaires qui rendent l’immunoglobuline G2 particulièrement rigide. C’est l’anticorps le plus courant de cette classe pour répondre aux allergènes, bien qu’il puisse également se lier aux virus et aux bactéries.