La calreticulina es una proteína que se encuentra en todas las células que tienen un núcleo unido a la membrana, como las células humanas y animales. La proteína tiene múltiples funciones, incluida una función en el mantenimiento de los niveles de calcio, ayudando a plegar otras proteínas en la estructura correcta, la señalización celular y la muerte celular. La calreticulina puede realizar muchas funciones porque la proteína tiene tres áreas distintas adecuadas para diferentes usos.
La calreticulina se descubrió en 1974. La proteína se encontró en la parte de la célula llamada retículo endoplásmico, donde las proteínas se ensamblan, modifican y pliegan. Inicialmente se entendió que era una molécula que unía calcio y estaba involucrada en el almacenamiento de calcio, pero se identificaron más funciones de la proteína en la década de 1990.
La proteína tiene tres partes principales, y cada una de estas partes se usa para realizar diferentes funciones celulares. El dominio N está en un extremo de la proteína y se usa para plegar otras proteínas. La sección central se llama dominio P y se usa para la unión del calcio y también para el plegamiento de proteínas. El otro extremo de la proteína calreticulina, opuesto al dominio N, es el dominio C, que se usa para la unión del calcio y como señal celular.
El dominio N de calreticulina interactúa con otras proteínas para ayudar a doblarlas correctamente, pero el dominio también tiene otros usos. También inhibe la proliferación de células endoteliales de la piel y suprime el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. El dominio N también se une con ciertos receptores celulares y enzimas.
La parte media de la proteína calreticulina, el dominio P, tiene una secuencia de aminoácidos que se une fuertemente al calcio. También tiene una secuencia que es atraída por los residuos de azúcar de las proteínas y se usa en el plegamiento de proteínas. El dominio P también interactúa con las moléculas del sistema inmunitario involucradas en la descomposición celular.
El dominio C tiene secuencias de aminoácidos que unen el calcio para usar en la regulación del calcio. El dominio C también tiene una secuencia de aminoácidos específica que actúa como señal para otras moléculas de que la calreticulina pertenece al retículo endoplásmico. Esta sección de la proteína también interactúa con las moléculas inmunes, desempeñando un papel en la coagulación de la sangre.
La calreticulina también parece desempeñar un papel fuera de la sección del retículo endoplásmico de la célula. Se encuentra en el núcleo, el cuerpo de la célula, fuera de la célula y en la superficie celular. La proteína tiene un papel que desempeñar en la curación de heridas, la expresión génica, la adhesión celular, la muerte celular y la eliminación de células cancerosas. Estos se suman a sus funciones principales como una carpeta de proteínas y un portador de calcio.