Kinasen sind Katalysatorenzyme, die Phosphatgruppen von einem hochenergetischen Molekül auf ein Substrat übertragen. Diese Übertragung von Phosphatgruppen wird als Kinase-Phosphorylierung bezeichnet. Durch die Kinase-Phosphorylierung werden wichtige zelluläre Prozesse an- und ausgeschaltet. Wenn dieses System nicht richtig funktioniert, kann das zu abnormalem Zellverhalten führen, das das Wachstum von Krebszellen verursachen kann.
Enzyme wirken als Katalysatoren, um die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen zu beschleunigen. Die Kinase-Phosphorylierung umfasst Proteinkinasen, die oberhalb und innerhalb der Zellmembran existieren. Die Phosphorylierung findet auf intrazellulärer Ebene statt.
Während der Kinase-Phosphorylierung wird eine Phosphatgruppe entfernt. Phosphatgruppen enthalten ein zentrales Phosphatatom, das von vier Sauerstoffatomen umgeben ist. Die Gruppe wird einem Coenzym wie Adenosintriphosphat (ATP) entnommen. Dieses Coenzym hat drei Phosphatgruppen und bindet gut an Proteine.
Der Kinase-Phosphorylierungsprozess lenkt die Phosphatgruppe in Richtung spezifischer Aminosäuresubstrate. Diese Aminosäuren befinden sich außerhalb der Zellmembran und haben offene Hydroxylgruppen, die die Anlagerung der Phosphatgruppe ermöglichen. Serin, Threonin und Tyrosin sind die potentiellen Substrate für Proteinkinase.
Es gibt Kinasen, die nur an ein bestimmtes Substrat binden können, und andere, die an alle drei gleichzeitig binden können. Serin ist das am häufigsten verwendete Substrat. Die spezifischen Kinasen sind nach ihren passenden Substraten benannt, wie beispielsweise der Tyrosinkinase, die in das Tyrosinsubstrat passt.
Die extrazellulären Kinase-Bindungsstellen um die Aminosäuren umfassen auch Wachstumsfaktorproteine. Die Initialisierung und Regulation von Zellzyklen beinhaltet Wachstumsfaktoren. Kinase und Wachstumsfaktoren betreiben zelluläre Aktionen ähnlich wie ein Ein- und Ausschalter.
Das Hinzufügen der Phosphatgruppe während der Kinase-Phosphorylierung verändert die Form und die Wirkungen des Proteins. Dies schaltet die Zellaktion ein oder aktiviert sie. Wenn die Aktion abgeschlossen ist, wird die hinzugefügte Phosphatgruppe entfernt, um die Aktion auszuschalten. Eine mutierte Kinase kann diesen Prozess stören und dazu führen, dass die zellulären Aktionen unreguliert werden.
Eine Dysfunktion der Tyrosinkinase-Rezeptoren während des Kinase-Phosphorylierungsprozesses kann zu unkontrollierter Zellteilung und -wachstum führen. Dies hat das Potenzial, das Wachstum von Onkogenen zu verursachen, die normale Zellen in Krebszellen verwandeln. Es gibt eine Klasse von Krebsmedikamenten, die als Tyrosinkinase-Inhibitoren bezeichnet werden und die Fehlfunktionen der Tyrosinkinase blockieren, die Onkogene verursachen.