Denaturazione significa rendere inefficace una sostanza per qualche scopo senza modificarne la composizione chimica. Il termine ha una serie di significati più specifici, ma è più comunemente usato in connessione con proteine e acidi nucleici. Questi sono costituiti da molecole a catena che possono ripiegarsi in vari modi per formare forme tridimensionali complesse. I collegamenti nelle catene sono tenuti insieme da forti legami covalenti, ma le pieghe derivano da una varietà di tipi di legame che di solito sono più deboli e che possono essere rotti dal calore e da vari agenti chimici. Si dice che le molecole siano state denaturate quando alcuni o tutti questi legami sono stati rotti, facendo perdere loro la forma, ma lasciando intatte le catene e la composizione chimica invariata.
Struttura delle proteine e degli acidi nucleici
Le proteine sono costituite da amminoacidi e sono organizzate su diversi livelli strutturali. La struttura primaria è semplicemente la sequenza di blocchi di aminoacidi che definisce la proteina. Questi elementi costitutivi sono tenuti insieme da legami covalenti noti come legami peptidici. Le strutture secondarie, terziarie e quaternarie descrivono le disposizioni tridimensionali di subunità proteiche, proteine intere e complessi proteici. Queste strutture derivano da catene di blocchi di aminoacidi che si ripiegano su se stesse, a causa della formazione di vari tipi di legami relativamente deboli tra unità in diverse parti della catena.
La struttura secondaria deriva dal legame idrogeno tra un atomo di idrogeno in un’unità di amminoacidi e un atomo di ossigeno in un’altra. Questo può produrre una formazione a spirale o simile a un foglio o una combinazione di entrambi. La struttura terziaria risulta dai legami che si formano tra queste bobine e fogli, dando un’unità proteica tridimensionale. La struttura quaternaria è formata dall’unione di due o più di queste unità.
Le strutture terziarie e quaternarie sono tenute insieme da una varietà di tipi di legami, inclusi i legami a idrogeno. Possono anche formarsi legami disolfuro covalenti tra gli atomi di zolfo in due unità di amminoacidi. I “ponti salini” si formano quando parti di molecole con carica opposta si attraggono l’un l’altra in modo simile ai legami ionici che si trovano nei sali.
La denaturazione generalmente non influisce sulla struttura primaria, ma provoca la degradazione delle complesse disposizioni tridimensionali delle proteine. La maggior parte delle funzioni proteiche deriva da tratti chimici derivanti dalle disposizioni tridimensionali delle catene di amminoacidi, quindi la degradazione di tali strutture generalmente si traduce in una perdita della funzione proteica. Gli enzimi sono un’importante classe di proteine in cui le forme delle molecole sono cruciali per le loro funzioni.
Gli acidi nucleici, come il DNA e l’RNA, hanno due filamenti costituiti da unità note come basi. I filamenti sono legati insieme in una forma a doppia elica da legami idrogeno tra le basi sui lati opposti. Durante la denaturazione, i filamenti vengono separati dalla rottura di questi legami.
Cause di denaturazione
Numerosi fattori possono causare la denaturazione delle proteine e degli acidi nucleici. Il riscaldamento fa vibrare le molecole più vigorosamente, il che può portare alla rottura dei legami, specialmente quelli più deboli. Molte proteine verranno denaturate se riscaldate a temperature superiori a 105.8 ° F (41 ° C), a causa della rottura dei legami idrogeno. Un esempio familiare è il cambiamento che si verifica nell’albume quando viene riscaldato: l’albumina proteica viene denaturata e si trasforma da gel trasparente a solido bianco. Le proteine vengono anche denaturate quando il cibo viene cotto, un processo che uccide i microrganismi dannosi.
La denaturazione può essere causata anche da vari agenti chimici. Acidi e basi forti, per la loro natura ionica, interagiscono con i ponti salini che aiutano a tenere insieme le strutture terziarie delle proteine. Le parti caricate positivamente e negativamente di questi composti sono attratte dalle parti con carica opposta di un ponte salino proteico, rompendo il legame tra le diverse parti della catena proteica. Anche i sali di alcuni metalli possono avere questo effetto.
Anche i legami disolfuro covalenti possono essere rotti, portando alla denaturazione. I composti di alcuni metalli pesanti, come piombo, mercurio e cadmio, possono farlo, perché si legano facilmente con lo zolfo. Il legame zolfo-zolfo può anche essere rotto quando ogni atomo di zolfo si lega a un atomo di idrogeno. Alcuni agenti riducenti produrranno questo effetto.
Vari solventi organici possono anche avere un effetto denaturante rompendo i legami idrogeno tra gli amminoacidi che mantengono la struttura terziaria. Un esempio è l’etanolo, comunemente chiamato alcol. Forma legami idrogeno propri con parti di molecole proteiche, sostituendo quelle originali.
Alcool denaturato
Il termine “denaturazione” è talvolta usato per riferirsi al processo di rendere non commestibile un cibo o una bevanda, ma comunque utile per alcune funzioni oltre al consumo. L’esempio più comune è l’alcol denaturato, noto anche come alcol denaturato. Il prodotto viene spesso utilizzato come solvente o carburante e le tasse imposte sull’alcol da bere possono essere evitate quando viene utilizzato per altri scopi se è reso imbevibile. L’alcol in sé non è alterato chimicamente, ma gli additivi, di solito il metanolo, lo rendono tossico.