La chymotrypsine est une enzyme digestive qui d?compose les prot?ines dans l’intestin gr?le. Il est synth?tis? sous forme de mol?cule plus grosse dans le pancr?as et transport? sous une forme inactive. Une fois dans l’intestin gr?le, il est activ? par une autre enzyme digestive, la trypsine.
La digestion des aliments implique la d?composition de grosses mol?cules en petites, qui peuvent ?tre absorb?es dans le sang. Les prot?ines sont constitu?es de cha?nes d’acides amin?s, li?es par des liaisons peptidiques. Les enzymes sont des prot?ines qui acc?l?rent la vitesse des r?actions, et les prot?ases acc?l?rent la d?gradation des prot?ines. Il existe un certain nombre de prot?ases diff?rentes agissant dans la digestion, qui agissent sur diff?rents types et r?gions de prot?ines.
La chymotrypsine est un type de prot?ase appartenant ? une famille connue sous le nom de prot?ases ? s?rine, ?galement appel?es endopeptidases ? s?rine. Ils ont ce nom parce qu’ils ont l’acide amin? s?rine ? leur site actif. Les s?rine prot?ases sont synth?tis?es sous une forme inactive et plus grande, ce qui leur permet d’?tre transport?es vers leur site d’activit? sans endommager les tissus. La forme inactive de la chymotrypsine est connue sous le nom de chymotrypsinog?ne.
Apr?s une prot?olyse limit?e par la trypsine pour s?parer une partie du chymotrypsinog?ne, une combinaison de deux mol?cules de chymotrypsine est form?e. Les deux mol?cules s’activent mutuellement et peuvent alors catalyser la d?gradation des prot?ines. La chymotrypsine a une pr?f?rence pour agir sur certains types d’acides amin?s. Il a tendance ? d?grader la liaison peptidique en utilisant de la ph?nylalanine, du tryptophane ou de la tyrosine. Ce sont tous des acides amin?s aromatiques, et sont ainsi nomm?s parce qu’ils ont une structure cyclique en eux.
Le m?canisme de la chymotrypsine implique l’hydrolyse – la division d’une mol?cule d’eau en deux et l’ajout de chaque fragment ? une partie diff?rente de la liaison peptidique. Cela rompt le lien. Une fois la prot?ine fragment?e par cette prot?ase, d’autres prot?ases et peptidases continuent de la d?grader, jusqu’? ce qu’elle soit d?compos?e en acides amin?s. Une fois la digestion termin?e, il existe une classe d’inhibiteurs naturels de la prot?ase ? s?rine dans le corps appel?s serpines qui inactivent les enzymes.
De nombreuses plantes fabriquent un inhibiteur de la chymotrypsine. Les inhibiteurs de prot?ase en g?n?ral sont particuli?rement courants dans les graines de l?gumineuses et peuvent constituer un m?canisme de d?fense contre les insectes, limitant leur absorption de nutriments. De plus, de nombreuses bact?ries qui vivent dans nos intestins produisent des inhibiteurs de prot?ase contre les enzymes digestives pour les aider ? survivre sans ?tre dig?r?es.
Les activit?s de la chymotrypsine et de la trypsine sont toutes deux test?es m?dicalement pour tester la mucoviscidose et l’insuffisance pancr?atique. Normalement, les deux enzymes se trouvent dans les selles. Si ce n’est pas le cas, des tests suppl?mentaires sont indiqu?s.