La chymotrypsine est une enzyme digestive qui décompose les protéines dans l’intestin grêle. Il est synthétisé sous forme de molécule plus grosse dans le pancréas et transporté sous une forme inactive. Une fois dans l’intestin grêle, il est activé par une autre enzyme digestive, la trypsine.
La digestion des aliments implique la décomposition de grosses molécules en petites, qui peuvent être absorbées dans le sang. Les protéines sont constituées de chaînes d’acides aminés, liées par des liaisons peptidiques. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent la vitesse des réactions, et les protéases accélèrent la dégradation des protéines. Il existe un certain nombre de protéases différentes agissant dans la digestion, qui agissent sur différents types et régions de protéines.
La chymotrypsine est un type de protéase appartenant à une famille connue sous le nom de protéases à sérine, également appelées endopeptidases à sérine. Ils ont ce nom parce qu’ils ont l’acide aminé sérine à leur site actif. Les sérine protéases sont synthétisées sous une forme inactive et plus grande, ce qui leur permet d’être transportées vers leur site d’activité sans endommager les tissus. La forme inactive de la chymotrypsine est connue sous le nom de chymotrypsinogène.
Après une protéolyse limitée par la trypsine pour séparer une partie du chymotrypsinogène, une combinaison de deux molécules de chymotrypsine est formée. Les deux molécules s’activent mutuellement et peuvent alors catalyser la dégradation des protéines. La chymotrypsine a une préférence pour agir sur certains types d’acides aminés. Il a tendance à dégrader la liaison peptidique en utilisant de la phénylalanine, du tryptophane ou de la tyrosine. Ce sont tous des acides aminés aromatiques, et sont ainsi nommés parce qu’ils ont une structure cyclique en eux.
Le mécanisme de la chymotrypsine implique l’hydrolyse – la division d’une molécule d’eau en deux et l’ajout de chaque fragment à une partie différente de la liaison peptidique. Cela rompt le lien. Une fois la protéine fragmentée par cette protéase, d’autres protéases et peptidases continuent de la dégrader, jusqu’à ce qu’elle soit décomposée en acides aminés. Une fois la digestion terminée, il existe une classe d’inhibiteurs naturels de la protéase à sérine dans le corps appelés serpines qui inactivent les enzymes.
De nombreuses plantes fabriquent un inhibiteur de la chymotrypsine. Les inhibiteurs de protéase en général sont particulièrement courants dans les graines de légumineuses et peuvent constituer un mécanisme de défense contre les insectes, limitant leur absorption de nutriments. De plus, de nombreuses bactéries qui vivent dans nos intestins produisent des inhibiteurs de protéase contre les enzymes digestives pour les aider à survivre sans être digérées.
Les activités de la chymotrypsine et de la trypsine sont toutes deux testées médicalement pour tester la mucoviscidose et l’insuffisance pancréatique. Normalement, les deux enzymes se trouvent dans les selles. Si ce n’est pas le cas, des tests supplémentaires sont indiqués.