La biosintesi dell’eme è la serie di interazioni chimiche che determinano la produzione di eme. Co-fattore necessario per l’attività biologica delle proteine, l’eme funziona come un gruppo protesico per le emeproteine. Queste emeproteine ??sono responsabili del trasporto e del rilevamento di gas diatomici, del trasferimento di elettroni e della catalisi chimica nel corpo.
Il processo di biosintesi dell’eme inizia nei mitocondri, che sono le parti di una cellula che producono energia. La glicina e il succinil coenzima A sono condensati dall’acido 5-aminolevulinico sintasi (ALA), che limita la velocità, con la vitamina B6 come coenzima. Questa interazione provoca la produzione di acido D-aminolevulinico (dALA), che viene quindi trasportato nel citosol.
Nel citosol, due molecole di acido D-aminolevulinico si combinano e sono dimerizzate dall’acido aminolevulinico deidratasi per produrre il porfobilinogeno composto ad anello di pirrolo (PBG). La deaminazione della porfobilinogena deaminasi combina quattro molecole di porfobilinogeno in idrossimetil bilano (HMB), un tetrapirrolo lineare. La biosintesi dell’eme continua poi con l’idrolizzazione dell’idrossimetil bilano in uroporforfinogeno III con uroporforfinogeno III sintasi. Questa conversione provoca la chiusura del tetrapirrolo, formando un anello.
L’ultima fase della biosintesi dell’eme che si verifica nel citosol è la rimozione dei gruppi carbossilici dall’uroporforfinogeno III da parte della decarbossilasi uroporfinogenica III, producendo anidride carbonica e coproporfirinogeno III. La sintesi viene quindi trasportata indietro nei mitocondri, dove la rimozione del gruppo carbossilico e due atomi di idrogeno dal coproporfirinogeno III da parte del coproporfirinogenossidasi produce protoporfirinogeno IX. Il protoporfirinogeno IX ossidasi rimuove quindi sei atomi di idrogeno dal protoporfirinogeno IX, producendo protoporfirina IX. Infine, la ferrochelatasi inserisce un atomo di ferro nella protoporfirina IX, causando eme.
Dopo che la biosintesi dell’eme è completa, l’eme si lega a una proteina per svolgere una funzione specifica. Un esempio comune di ciò è l’emoglobina, una emoteproteina specializzata composta da eme e quattro catene di globine. L’emoglobina è un componente importante dei globuli rossi e dà alle cellule la loro colorazione rossa. Nei globuli rossi, l’emoglobina trasporta l’ossigeno ai tessuti del corpo, dove viene rilasciato per l’uso. L’emoglobina trasporta quindi anidride carbonica dai tessuti per essere rilasciata nei polmoni.
La biosintesi dell’eme è compromessa dalla carenza di ferro, a causa della mancanza di atomi di ferro disponibili. Successivamente, l’eme non può essere sintetizzato e l’emoglobina non può essere formata. Se abbastanza grave, l’anemia si svilupperà come conseguenza della mancanza di globuli rossi funzionali con sufficiente emoglobina per trasportare le quantità necessarie di ossigeno ai tessuti. La carenza di ferro che previene la biosintesi dell’eme ha molte cause, tra cui la perdita cronica di sangue, un aumento delle esigenze del corpo come in gravidanza, malassorbimento di ferro e una dieta povera che è carente in alimenti ricchi di ferro.