All’interno del sistema digestivo, ci sono molti enzimi diversi che scompongono le molecole del cibo. Ciascuno di questi enzimi ha un ruolo diverso e alcuni agiscono solo in un organo specifico in condizioni specifiche. La maggior parte della digestione avviene all’interno dell’intestino tenue da un gran numero di enzimi diversi. La digestione delle proteine è un esempio di un processo complesso che viene effettuato in diversi organi da diversi gruppi di enzimi. Le esopeptidasi sono un gruppo di enzimi coinvolti nella completa digestione delle proteine.
La digestione di una molecola proteica è molto specifica, poiché gli enzimi coinvolti rompono solo i legami accanto a determinati amminoacidi presenti all’interno della catena peptidica. Quando si forma un legame peptidico, è sempre tra l’estremità amminica di un amminoacido e l’estremità carbossilica di un altro. Quando viene data la sequenza amminoacidica per una particolare catena peptidica, o proteina, di solito viene letta dall’estremità amminica, terminale N, all’ultimo amminoacido, che ha un carbossile libero, o terminale C. Inizialmente, sebbene la proteina venga scomposta, vengono prodotti pochissimi amminoacidi.
Le proteine sono grandi molecole e la loro digestione ha una serie di passaggi, che iniziano nello stomaco dalla pepsina, una delle tre endopeptidasi. Una volta che le proteine parzialmente digerite si spostano dallo stomaco all’intestino tenue, le altre due endopeptidasi, tripsina e chimotripsina, continuano a scomporre le proteine. Questi tre enzimi dividono i lunghi filamenti peptidici che compongono la proteina in lunghezze variabili. Le endopeptidasi sono così chiamate perché rompono i legami peptidici che si trovano all’interno della proteina.
Per completare il processo digestivo per produrre singoli amminoacidi da una catena proteica, è necessaria un’esopeptidasi. Ogni esopeptidasi rompe il legame tra l’amminoacido finale e il resto della catena. Esistono diverse esopeptidasi, ognuna delle quali ha una modalità d’azione altamente specifica. Il punto in cui l’amminoacido è unito al resto della catena peptidica e quali aminoacidi sono uniti gioca un ruolo nel determinare quale esopeptidasi romperà il legame.
La carbossipeptidasi è un’esopeptidasi che rompe il legame tra il penultimo e l’ultimo amminoacido all’estremità C terminale. Un’altra esopeptidasi, l’aminopeptidasi, svolge la stessa azione ma all’estremità N terminale. Altre esopeptidasi, chiamate dipeptidasi, scindono particolari coppie di amminoacidi. Ad esempio, una dipeptidasi romperà solo il legame tra una glicina legata a una leucina. Un’altra dipeptidasi agirà solo su un legame peptidico tra due amminoacidi glicina legati tra loro.