Denaturierung bedeutet, einen Stoff für einen bestimmten Zweck unwirksam zu machen, ohne seine chemische Zusammensetzung zu ändern. Der Begriff hat eine Reihe spezifischerer Bedeutungen, wird jedoch am häufigsten in Verbindung mit Proteinen und Nukleinsäuren verwendet. Diese bestehen aus kettenförmigen Molekülen, die sich auf verschiedene Weise zu komplexen dreidimensionalen Formen falten können. Die Glieder in den Ketten werden durch starke kovalente Bindungen zusammengehalten, aber die Faltungen resultieren aus einer Vielzahl von Bindungstypen, die normalerweise schwächer sind und die durch Hitze und verschiedene chemische Mittel gebrochen werden können. Die Moleküle werden als denaturiert bezeichnet, wenn einige oder alle dieser Bindungen aufgebrochen sind, wodurch sie ihre Form verlieren, aber die Ketten intakt und die chemische Zusammensetzung unverändert bleiben.
Protein- und Nukleinsäurestruktur
Proteine bestehen aus Aminosäuren und sind auf verschiedenen Strukturebenen organisiert. Die Primärstruktur ist einfach die Abfolge von Aminosäurebausteinen, die das Protein definiert. Diese Bausteine werden durch kovalente Bindungen, sogenannte Peptidbindungen, zusammengehalten. Die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen beschreiben die dreidimensionale Anordnung von Proteinuntereinheiten, ganzen Proteinen und Proteinkomplexen. Diese Strukturen resultieren aus Ketten von Aminosäurebausteinen, die sich aufgrund der Bildung verschiedener Arten relativ schwacher Bindungen zwischen Einheiten an verschiedenen Teilen der Kette umeinander falten.
Die Sekundärstruktur resultiert aus einer Wasserstoffbrücke zwischen einem Wasserstoffatom in einer Aminosäureeinheit und einem Sauerstoffatom in einer anderen. Dadurch kann ein gewickeltes oder flächiges Gebilde oder eine Kombination aus beidem erzeugt werden. Die Tertiärstruktur ergibt sich aus Bindungen, die sich zwischen diesen Spulen und Blättern bilden, die eine dreidimensionale Proteineinheit ergeben. Die Quartärstruktur wird durch die Bindung von zwei oder mehr dieser Einheiten gebildet.
Tertiäre und quartäre Strukturen werden durch eine Vielzahl von Bindungstypen, einschließlich Wasserstoffbrücken, zusammengehalten. Es können sich auch kovalente Disulfidbindungen zwischen den Schwefelatomen in zwei Aminosäureeinheiten bilden. „Salzbrücken“ entstehen, wenn sich entgegengesetzt geladene Molekülteile ähnlich wie Ionenbindungen in Salzen anziehen.
Die Denaturierung beeinflusst im Allgemeinen nicht die Primärstruktur, verursacht jedoch einen Abbau der komplexen dreidimensionalen Anordnungen der Proteine. Die meisten Proteinfunktionen resultieren aus chemischen Merkmalen, die aus der dreidimensionalen Anordnung der Aminosäureketten resultieren, so dass der Abbau solcher Strukturen im Allgemeinen zu einem Verlust der Proteinfunktion führt. Enzyme sind eine wichtige Klasse von Proteinen, bei denen die Form der Moleküle für ihre Funktionen entscheidend ist.
Nukleinsäuren wie DNA und RNA haben zwei Stränge, die aus Einheiten aufgebaut sind, die als Basen bekannt sind. Die Stränge sind durch Wasserstoffbrücken zwischen Basen auf gegenüberliegenden Seiten zu einer Doppelhelix zusammengebunden. Bei der Denaturierung werden die Stränge durch Aufbrechen dieser Bindungen getrennt.
Ursachen der Denaturierung
Eine Reihe von Faktoren kann dazu führen, dass Proteine und Nukleinsäuren denaturieren. Durch das Erhitzen schwingen Moleküle stärker, was zum Aufbrechen von Bindungen, insbesondere von schwächeren, führen kann. Viele Proteine werden denaturiert, wenn sie aufgrund des Aufbrechens von Wasserstoffbrückenbindungen auf Temperaturen über 105.8 °F (41 °C) erhitzt werden. Ein bekanntes Beispiel ist die Veränderung des Eiweißes beim Erhitzen: Das Eiweiß Albumin wird denaturiert und verwandelt sich von einem transparenten Gel in einen weißen Feststoff. Proteine werden auch beim Kochen von Lebensmitteln denaturiert, ein Prozess, der schädliche Mikroorganismen abtötet.
Denaturierung kann auch durch verschiedene chemische Mittel verursacht werden. Starke Säuren und Basen interagieren aufgrund ihrer ionischen Natur mit den Salzbrücken, die helfen, die Tertiärstrukturen von Proteinen zusammenzuhalten. Positiv und negativ geladene Teile dieser Verbindungen werden von den entgegengesetzt geladenen Teilen einer Proteinsalzbrücke angezogen, wodurch die Verbindung zwischen den verschiedenen Teilen der Proteinkette unterbrochen wird. Auch die Salze einiger Metalle können diesen Effekt haben.
Auch kovalente Disulfidbindungen können aufgebrochen werden, was zur Denaturierung führt. Verbindungen einiger Schwermetalle wie Blei, Quecksilber und Cadmium können dies tun, da sie sich leicht mit Schwefel verbinden. Die Schwefel-Schwefel-Bindung kann auch gebrochen werden, wenn jedes Schwefelatom mit einem Wasserstoffatom bindet. Einige Reduktionsmittel erzeugen diesen Effekt.
Verschiedene organische Lösungsmittel können auch eine denaturierende Wirkung haben, indem sie die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren aufbrechen, die die Tertiärstruktur erhalten. Ein Beispiel ist Ethanol, allgemein als Alkohol bezeichnet. Es bildet mit Teilen von Proteinmolekülen eigene Wasserstoffbrückenbindungen und ersetzt die ursprünglichen.
Denaturierter Alkohol
Der Begriff „Denaturierung“ wird manchmal verwendet, um sich auf den Prozess zu beziehen, Lebensmittel oder Getränke ungenießbar zu machen, aber dennoch für einige Funktionen neben dem Verzehr nützlich zu sein. Das bekannteste Beispiel hierfür ist Brennspiritus, auch Brennspiritus genannt. Das Produkt wird häufig als Lösungsmittel oder Kraftstoff verwendet, und Steuern auf Alkohol zum Trinken können vermieden werden, wenn er für andere Zwecke verwendet wird, wenn er ungenießbar gemacht wird. Der Alkohol selbst wird chemisch nicht verändert, aber Zusätze, meist Methanol, machen ihn giftig.