In der Zellbiologie ist ein Rezeptor eine Region auf der Zellmembran, die an eine Substanz bindet. Normalerweise sind Rezeptoren Proteine, die sich auf oder innerhalb der Membran befinden. Viele verschiedene Arten von Molekülen können an Rezeptoren auf der Zelloberfläche binden, darunter auch Hormone. Ein Insulinrezeptor ist ein Beispiel für einen Rezeptor, der an ein Hormon, insbesondere Insulin, bindet.
Insulin ist ein sehr wichtiges Hormon, da es den Blutzuckerspiegel reguliert. Dieses Protein wird in spezialisierten Zellen der Bauchspeicheldrüse gebildet, die als Beta-Inselzellen bezeichnet werden. Als Reaktion auf den Glukosespiegel im Blut werden diese Zellen aktiviert, um Insulin zu produzieren. Mit anderen Worten, wenn der Glukosespiegel hoch ist, produzieren und sezernieren die Inselzellen Insulin. Wenn der Glukosespiegel niedrig ist, stoppen sie die Produktion des Hormons.
Insulin wird in den Blutkreislauf abgegeben, damit es durch den Körper transportiert werden kann. Beim Erreichen der Leber interagiert Insulin mit den Insulinrezeptoren, die sich auf den Zellmembranen der Leberzellen befinden. Insulin dringt nicht in die Zelle ein, nachdem es sich an einen Rezeptor angeheftet hat. Stattdessen wird der Rezeptor aktiviert und bewirkt, dass eine andere Substanz innerhalb der Zelle erzeugt oder aktiviert wird.
Wenn Insulin an einen Insulinrezeptor bindet, werden eine Reihe verschiedener chemischer Reaktionen innerhalb der Leberzelle beeinflusst. Erstens veranlasst es die Leberzelle, den Abbau von Glukose zu erhöhen. Die Insulinaktivierung erleichtert auch die Umwandlung von Glukose in Glykogen und Fett. Glykogen ist ein Polysaccharid, das aus vielen Glucosemolekülen besteht und die wichtigste Speicherform von Kohlenhydraten bei Tieren ist.
Schließlich wird die Reaktion, die Glykogen in Glukosemoleküle aufspaltet, gehemmt, wenn ein Insulinrezeptor aktiviert wird. Auf diese Weise hemmt Insulin die Glukoseproduktion der Leberzellen. Durch die Beeinflussung dieser drei Prozesse in den Leberzellen senkt Insulin effektiv den Glukosespiegel im Körper.
Wenn der Glukosespiegel im Blut abnimmt, produziert die Bauchspeicheldrüse weniger Insulin und hört schließlich auf. Bei Abwesenheit von Insulin im Blut werden die Insulinrezeptoren nicht aktiviert, indem Insulin an sie bindet. Dies hat den gegenteiligen Effekt auf die Leberzellen. Der Glukoseabbau wird gehemmt und aus Speicherverbindungen wird zusätzlich Glukose gebildet, was zu einem Anstieg des Glukosespiegels im Blut führt.
Insulinrezeptoren sind ein Beispiel für Proteinkinasen. Eine Kinase ist ein Enzym, das Phosphorylierungsreaktionen katalysiert oder Reaktionen, die einer Substanz durch ATP eine Phosphatgruppe hinzufügen. ATP oder Adenosintriphosphat ist eine organische Verbindung mit drei Phosphatgruppen und dient den meisten Organismen als Energiespeicher. Im Fall von Insulinrezeptoren wird eine Aminosäure namens Tyrosin, die auf anderen Proteinen vorkommt, phosphoryliert, wodurch sie zu Tyrosinkinasen werden.
Wenn Insulin an den Rezeptor auf der Zelloberfläche bindet, ändert der Rezeptor seine Form, so dass die Kinase-Regionen innerhalb der Zelle aktiviert werden. Der aktivierte Insulinrezeptor aktiviert dann eine Reihe verschiedener Ziele innerhalb der Zelle. Die Ziele sind oft Enzyme, die zu einer Zunahme oder Abnahme der verschiedenen chemischen Reaktionen führen, an denen Glukose beteiligt ist, wie zuvor beschrieben. Die Wirkung von Insulin auf Leberzellen wird als Tyrosinkinase-Second-Messenger-System bezeichnet.