L’ubiquitination des prot?ines est un processus de r?gulation qui se produit dans une cellule pour d?grader les mol?cules de prot?ines. Au cours du processus, de petites prot?ines connues sous le nom d’ubiquitines se fixent aux mol?cules de prot?ines qui doivent ?tre d?grad?es. Ces mol?cules d’ubiquitine signalent efficacement la d?gradation de la prot?ine par un prot?osome ou un d?gradeur de prot?ine. L’ubiquitination des prot?ines comporte plusieurs ?tapes, qui sont toutes importantes pour les processus cellulaires normaux, car les cellules cr?ent et d?gradent constamment de nouvelles prot?ines en r?ponse aux changements environnementaux.
Premi?rement, la mol?cule d’ubiquitine doit ?tre activ?e afin de marquer d’autres prot?ines, une ?tape qui est accomplie par l’enzyme d’activation de l’ubiquitine, E1. Cette ?tape de l’ubiquitination des prot?ines est d?pendante de l’?nergie, ce qui signifie qu’elle n?cessite que la cellule d?pense de l’?nergie via l’ad?nosine triphosphate (ATP). E2, ou enzyme de conjugaison de l’ubiquitine, est utilis?e dans la deuxi?me ?tape du processus, o? une autre r?action chimique connue sous le nom de transthioest?rification se produit.
Une fois que l’ubiquitine a pass? ces deux ?tapes, elle se lie ? E3, ou ubiquitine-prot?ine ligase. Il existe plus de 100 enzymes E3 dans les cellules humaines, chacune ?tant sp?cifique d’une prot?ine, connue sous le nom de substrat ou prot?ine cible. Comme il existe ?galement de nombreuses mol?cules E2, les diff?rentes combinaisons des trois enzymes principales permettent un haut niveau de sp?cificit? pour chaque substrat. Cela aide une cellule ? surveiller attentivement les conditions intracellulaires et ? rationaliser le processus de s?lection des prot?ines pour la d?gradation. L’enzyme E3 activ?e se liera ? la fois au substrat et ? la mol?cule d’ubiquitine, joignant les deux mol?cules et assurant l’ubiquitination des prot?ines dans toute la cellule.
Au moins trois ou quatre mol?cules d’ubiquitine sont g?n?ralement n?cessaires pour signaler que le substrat prot?ique doit ?tre d?grad? par le prot?osome. Une ubiquitination suppl?mentaire des prot?ines peut souvent ?tre accomplie par le m?me E3 qui initie la premi?re addition d’une mol?cule d’ubiquitine. Une fois que le substrat a une cha?ne d’ubiquitine suffisamment longue, le prot?osome l’enveloppera et le d?gradera ? nouveau en acides amin?s, les ?l?ments constitutifs des prot?ines plus grosses.
L’ubiquitination des prot?ines ne signale pas toujours la d?gradation d’une mol?cule. Les mol?cules d’ubiquitine dirigent parfois un substrat vers une autre partie de la cellule, tandis que d’autres fois, elles modifient simplement sa fonction. Lorsque l’ubiquitine est utilis?e ? ces fins de signal, elle est g?n?ralement pr?sente sous la forme d’une seule unit? attach?e, bien qu’il existe quelques rares cas o? plus d’une mol?cule d’ubiquitine agira toujours pour modifier, par opposition ? se d?grader. Les cellules contiennent ?galement des enzymes sp?ciales appel?es deubiquitinases qui peuvent ?liminer les mol?cules d’ubiquitine des prot?ines marqu?es et inverser le processus.