Une carboxypeptidase est une prot?ine impliqu?e dans la digestion des prot?ines des aliments. Il existe un certain nombre de carboxypeptidases pr?sentes dans le corps, avec des r?les et des pr?f?rences diff?rents pour les substrats. Ils ont de nombreux autres r?les dans le m?tabolisme cellulaire, y compris la maturation des hormones.
Premi?rement, pour d?finir une carboxypeptidase, il est n?cessaire de d?finir une prot?ine. Ces types de mol?cules sont constitu?s de longues cha?nes d’acides amin?s, chaque paire d’acides amin?s ?tant maintenue ensemble par une liaison peptidique. L’ordre des acides amin?s varie selon les prot?ines.
Chaque acide amin? a un groupe N-terminal au d?but et un groupe C-terminal ? la fin. Les liaisons peptidiques qui relient les acides amin?s rejoignent le groupe C-terminal d’un acide amin? au groupe N-terminal du suivant. Des enzymes appel?es prot?ases clivent les liaisons peptidiques en ajoutant une mol?cule d’eau ? la liaison, provoquant une rupture de la cha?ne d’acides amin?s. Il en r?sulte de grands fragments de prot?ines appel?s polypeptides, ou des fragments plus courts appel?s peptides.
Il existe des prot?ases qui clivent au milieu de la cha?ne appel?es endopeptidases. Ils laissent de gros fragments de prot?ines qui sont dig?r?s par les exopeptidases. Un exemple d’exopeptidase est une carboxypeptidase qui clive l’acide amin? final du groupe C-terminal, ou carboxy, du peptide ou du polypeptide. De multiples carboxypeptidases peuvent agir de concert pour d?grader totalement une prot?ine ou un polypeptide.
Les premi?res carboxypeptidases ?tudi?es sont celles impliqu?es dans la digestion des prot?ines des aliments. Ces prot?ines doivent ?tre d?compos?es en acides amin?s, ou en tr?s petits peptides, afin que le corps puisse les utiliser pour construire les prot?ines dont il a besoin pour la croissance et le m?tabolisme. Les carboxypeptidases A et B sont synth?tis?es dans le pancr?as sous des formes inactives et plus grandes, puis transport?es vers l’intestin gr?le et activ?es par le clivage d’une autre prot?ase. Cela les emp?che d’endommager les tissus dans lesquels ils sont produits.
Ces deux enzymes diff?rent par les structures qu’elles clivent. Chacun pr?f?re des acides amin?s diff?rents au niveau du groupe C-terminal du peptide. Les produits finaux des enzymes sont des acides amin?s libres et de petits peptides de deux ou trois acides amin?s. Ces produits sont absorb?s par les cellules ?pith?liales de l’intestin gr?le.
Une autre carboxypeptidase d’une grande importance dans la physiologie des mammif?res est la carboxypeptidase E, ?galement connue sous le nom de carboxypeptidase H. Cette enzyme active les hormones peptidiques, telles que l’insuline et les neurotransmetteurs, qui sont des peptides. Il le fait en clivant les acides amin?s C-terminaux qui sont basiques. D’autres carboxypeptidases ont des fonctions allant de la cicatrisation des plaies ? la coagulation du sang.
Les carboxypeptidases peuvent avoir des usages m?dicaux. Le m?thotrexate, compos? toxique, est parfois utilis? pour traiter les personnes atteintes de cancer. Lorsque les gens souffrent d’effets toxiques de la maladie, tels que l’insuffisance r?nale, la carboxypeptidase G2 est utilis?e pour traiter la toxicit?. Il d?grade le m?thotrexate en une forme inactive.