Les liaisons peptidiques sont un type de liaison covalente que l’on ne trouve que dans les mol?cules de prot?ines. Ces liaisons unissent les acides amin?s pour cr?er des cha?nes peptidiques, qui sont ensuite r?unies pour former des prot?ines. Des liaisons covalentes se forment lorsqu’un atome d’une mol?cule partage un, deux ou trois ?lectrons avec un atome d’une autre mol?cule. Ces types de liens sont solides et peuvent ?tre difficiles ? rompre.
Toutes les prot?ines sont constitu?es de cha?nes d’acides amin?s qui se lient d’une mani?re tr?s sp?cifique. La plupart des acides amin?s ont un seul groupe carboxyle (-COOH) d’un c?t? et un groupe amino (-NH2) de l’autre. Les acides amin?s adjacents peuvent former une liaison peptidique lorsque le groupe carboxyle d’un acide se joint au groupe amino de l’autre.
Lorsque des liaisons peptidiques se forment entre les acides amin?s, une mol?cule d’eau est perdue. Ce type de r?action est appel? r?action de condensation. La mol?cule d’eau (H2O) est cr??e par la perte d’un hydroxyle (-OH) du groupe carboxyle et d’un atome d’hydrog?ne (H) du groupe amino. Le fait que tous les acides amin?s se lient de cette mani?re est l’un des facteurs qui d?termine la forme de la prot?ine produite.
Des liaisons peptidiques simples se produisent entre chaque appariement d’acides amin?s. Les prot?ines sont ?galement appel?es polypeptides car elles sont souvent constitu?es de dizaines voire de centaines d’acides amin?s qui ont ?t? r?unis en cha?nes peptidiques. Cela signifie que les prot?ines contiennent de nombreuses liaisons peptidiques.
Pour rompre une liaison peptidique, une r?action d’hydrolyse – ? l’oppos? d’une r?action de condensation – doit se produire. Les r?actions d’hydrolyse ont lieu lors de la division des prot?ines en cha?nes peptidiques ou des peptides en acides amin?s simples. Lors de l’hydrolyse, une mol?cule d’eau est ajout?e ? la liaison peptidique, provoquant la scission de l’eau. Le groupe hydroxyle (-OH) se fixe au groupe carboxyle d’un acide amin? et l’atome d’hydrog?ne (H) se fixe au groupe amino de l’autre.
Les liaisons peptidiques sont extr?mement stables, ce qui signifie qu’elles sont difficiles ? rompre. Ceci est particuli?rement important pour les prot?ines, car elles jouent un r?le vital dans la plupart des formes de vie. Par exemple, des prot?ines appel?es enzymes contr?lent presque toutes les r?actions chimiques au sein des ?tres vivants. De plus, la forme d’une prot?ine est d’une importance vitale pour son bon fonctionnement. L’ordre des acides amin?s qui composent la prot?ine, ainsi que la force des liaisons peptidiques, sont des facteurs qui d?terminent et maintiennent la forme de chaque type particulier de prot?ine.