Une protéase est un membre d’un très grand groupe d’enzymes qui ont une variété de fonctions dans le corps. Un principal est une enzyme digestive pour traiter les protéines. Sans protéase, le corps ne serait pas capable de digérer les protéines des aliments. D’autres types de protéases sont impliqués dans la régulation d’événements cellulaires, tels que la coagulation du sang. Celles-ci sont également appelées enzymes protéolytiques ou protéinases.
Les protéines sont de longues chaînes d’acides aminés qui sont maintenues ensemble par des liaisons peptidiques. Les petits fragments de protéines sont appelés peptides et les fragments plus gros sont appelés polypeptides. Les enzymes qui décomposent les peptides sont appelées peptidases.
Les protéases sont des types de protéines qui accélèrent la dégradation des autres. Ils diffèrent dans la manière dont ils exercent cette activité. Les exopeptidases clivent les acides aminés terminaux et grignotent les protéines. Ils brisent les liaisons peptidiques pour libérer des acides aminés. En revanche, les endopeptidases agissent au sein de la protéine et clivent également les liaisons peptidiques, produisant des polypeptides à la suite de leurs activités.
Il existe plusieurs classes de protéases, en fonction du type d’acide aminé au site où la réaction se produit, et de toute molécule supplémentaire nécessaire à l’activité. Par exemple, de nombreuses protéines nécessitent un atome de métal pour être actif. Elles sont connues sous le nom de métalloprotéinases. D’autres protéases ont un acide aminé connu sous le nom de sérine à leur site actif, et sont connues sous le nom de protéases à sérine.
Les premières études des protéases, en physiologie humaine, ont été faites pour discerner leur rôle dans la digestion dans le système gastro-intestinal. Le but de la digestion enzymatique est de casser des molécules plus grosses en plus petites. Plusieurs protéases agissent de concert avec les peptidases pour dégrader les protéines des aliments en petits peptides et acides aminés. Ces petites molécules peuvent être absorbées par les cellules intestinales et utilisées comme carburant ou pour construire de nouvelles molécules de protéines.
Une chose que toutes ces protéases digestives ont en commun est qu’elles sont synthétisées sous des formes plus grandes et inactives pour empêcher le tissu qui les contient de subir des dommages enzymatiques. Ces précurseurs sont appelés zymogènes. Une autre caractéristique qu’ils partagent est qu’ils sont tous des endopeptidases, bien qu’ils varient dans leur préférence pour la partie des protéines qu’ils clivent. Cette spécificité de substrat est basée sur l’emplacement d’acides aminés spécifiques dans les protéines cibles.
L’estomac contient la protéase digestive pepsine, qui est stimulée par l’acide chlorhydrique de l’estomac. La pepsine décompose les protéines en polypeptides, qui se déplacent jusqu’à l’intestin. À cet endroit, ils sont brisés en morceaux encore plus petits par les protéases digestives supplémentaires trypsine et chymotrypsine. Toutes ces enzymes sont des protéases à sérine.
D’autres types de protéases agissent pour réguler l’activité d’autres protéines. En clivant un site spécifique sur une protéine, ils peuvent soit les activer, soit les désactiver. Cela peut faire partie d’un mécanisme de signalisation d’un changement physiologique. Une autre fonction des protéases est d’aider au traitement des protéines qui sont produites sous des formes plus grandes, telles que la protéine précurseur amyloïde. D’autres protéases dégradent les protéines qui ne sont plus nécessaires à la fonction cellulaire.