Una proteasa es un miembro de un grupo muy grande de enzimas que tienen una variedad de funciones en el cuerpo. Una primaria es como una enzima digestiva para procesar proteínas. Sin proteasa, el cuerpo no podría digerir la proteína en los alimentos. Otros tipos de proteasas están involucrados en la regulación de eventos celulares, como la coagulación de la sangre. También se denominan enzimas proteolíticas o proteinasas.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos que se mantienen unidas por enlaces peptídicos. Los fragmentos pequeños de proteínas se conocen como péptidos, y los fragmentos más grandes se denominan polipéptidos. Las enzimas que descomponen los péptidos se llaman peptidasas.
Las proteasas son tipos de proteínas que aceleran la degradación de los demás. Difieren en la forma en que llevan a cabo esta actividad. Las exopeptidasas escinden los aminoácidos terminales y mordisquean las proteínas. Descomponen los enlaces peptídicos para liberar aminoácidos. En contraste, las endopeptidasas actúan dentro de la proteína y también escinden los enlaces peptídicos, produciendo polipéptidos como resultado de sus actividades.
Existen varias clases de proteasas, según el tipo de aminoácido en el sitio donde se produce la reacción, y cualquier molécula adicional necesaria para la actividad. Por ejemplo, muchas proteínas requieren un átomo de metal para estar activo. Son conocidos como metaloproteinasas. Otras proteasas tienen un aminoácido conocido como serina en su sitio activo, y se conocen como serina proteasas.
Los estudios iniciales de proteasas, en fisiología humana, se realizaron para discernir su papel en la digestión en el sistema gastrointestinal. El objetivo de la digestión enzimática es romper las moléculas más grandes en otras más pequeñas. Varias proteasas trabajan en concierto con las peptidasas para degradar las proteínas en los alimentos a pequeños péptidos y aminoácidos. Dichas moléculas pequeñas pueden ser absorbidas por las células intestinales y usarse como combustible o para construir nuevas moléculas de proteínas.
Una cosa que todas estas proteasas digestivas tienen en común es que se sintetizan como formas inactivas más grandes para evitar que el tejido que las contiene sufra daños enzimáticos. Tales precursores se conocen como zimógenos. Otra característica que comparten es que todas son endopeptidasas, aunque varían en su preferencia por qué parte de las proteínas se escindirán. Esta especificidad de sustrato se basa en la ubicación de aminoácidos específicos en las proteínas diana.
El estómago contiene la proteasa digestiva pepsina, que es estimulada por el ácido clorhídrico del estómago. La pepsina rompe las proteínas en polipéptidos, que viajan al intestino. En esta ubicación, las proteasas digestivas adicionales, la tripsina y la quimotripsina, las dividen en pedazos aún más pequeños. Todas estas enzimas son serina proteasas.
Otros tipos de proteasa actúan para regular la actividad de otras proteínas. Al dividir un sitio específico en una proteína, pueden activarlos o desactivarlos. Esto puede ser parte de un mecanismo para señalar un cambio fisiológico. Otra función de las proteasas es ayudar en el procesamiento de proteínas que se producen en formas más grandes, como la proteína precursora amiloide. Otras proteasas degradan proteínas que ya no son necesarias para la función celular.