Las c?lulas descomponen las prote?nas por una variedad de razones, desde inactivarlas despu?s de su uso hasta ayudar en la se?alizaci?n celular. Este proceso, conocido como degradaci?n de prote?nas o prote?lisis, tiene lugar constantemente dentro de las c?lulas. Los niveles de prote?na deben permanecer dentro de niveles espec?ficos para que las c?lulas funcionen correctamente, por lo que las c?lulas tienen una variedad de formas de digerir estas mol?culas.
Diferentes prote?nas se descomponen a diferentes velocidades. Las prote?nas y enzimas estructurales tienden a durar m?s que las prote?nas reguladoras, y pueden tener vidas medias de uno a tres d?as. Dependiendo de la prote?na, se puede descomponer cada hora desde menos del 10% de las mol?culas disponibles hasta el 100%.
La degradaci?n de prote?nas requiere energ?a en forma de trifosfato de adenosina (ATP). El ATP es consumido por enzimas celulares especiales, llamadas proteasas, cuyo trabajo es digerir las prote?nas en sus amino?cidos componentes. Debido al requerimiento de energ?a de la prote?lisis, esto no ocurre simplemente al azar. Ciertos compuestos en su lugar pueden marcar prote?nas para su destrucci?n.
Para las prote?nas reguladoras que solo existen durante 5 a 120 minutos antes de la degradaci?n, la prote?na ubiquitina peque?a juega un papel importante. Las prote?nas de vida m?s larga pueden etiquetarse con ubiquitina para marcarlas para su destrucci?n. Esto alerta a los complejos de proteasas m?s grandes, llamados proteasomas, que una prote?na debe descomponerse. La prote?na se toma dentro y se digiere dentro del proteasoma, una estructura que existe tanto en el n?cleo celular como en el cuerpo celular.
Las proteasas que promueven la degradaci?n de prote?nas y comprenden el proteasoma no est?n hechas en sus formas activas. Se crean como preprote?nas, que son de mayor tama?o. La activaci?n de estas prote?nas generalmente requiere la eliminaci?n de una prote?na inhibidora o la escisi?n de un ?rea determinada de la prote?na.
Existen varias enzimas que son capaces de degradaci?n de prote?nas. Cada uno escinde los enlaces pept?dicos de carbono-nitr?geno que existen entre los amino?cidos. Las serina proteasas tienen enzimas como la tripsina y la elastasa, que usan un residuo del amino?cido serina para atacar el enlace pept?dico. Otras proteasas usan zinc, residuos de aspartato u otras mol?culas para promover la ruptura del enlace pept?dico.
Las estructuras llamadas lisosomas tambi?n pueden degradar prote?nas de una manera no espec?fica. Estos existen como compartimentos sellados dentro de la pared celular. Son capaces de absorber prote?nas y digerirlas r?pidamente.
Las tasas exactas de digesti?n dependen de ciertas condiciones. La falta de nutrientes, por ejemplo, acelerar? estas tasas. Las mol?culas menos esenciales est?n sujetas a la degradaci?n de las prote?nas primero, ya que su prote?lisis liberar?a amino?cidos para formar las prote?nas m?s necesarias.