Las células descomponen las proteínas por una variedad de razones, desde inactivarlas después de su uso hasta ayudar en la señalización celular. Este proceso, conocido como degradación de proteínas o proteólisis, tiene lugar constantemente dentro de las células. Los niveles de proteína deben permanecer dentro de niveles específicos para que las células funcionen correctamente, por lo que las células tienen una variedad de formas de digerir estas moléculas.
Diferentes proteínas se descomponen a diferentes velocidades. Las proteínas y enzimas estructurales tienden a durar más que las proteínas reguladoras, y pueden tener vidas medias de uno a tres días. Dependiendo de la proteína, se puede descomponer cada hora desde menos del 10% de las moléculas disponibles hasta el 100%.
La degradación de proteínas requiere energía en forma de trifosfato de adenosina (ATP). El ATP es consumido por enzimas celulares especiales, llamadas proteasas, cuyo trabajo es digerir las proteínas en sus aminoácidos componentes. Debido al requerimiento de energía de la proteólisis, esto no ocurre simplemente al azar. Ciertos compuestos en su lugar pueden marcar proteínas para su destrucción.
Para las proteínas reguladoras que solo existen durante 5 a 120 minutos antes de la degradación, la proteína ubiquitina pequeña juega un papel importante. Las proteínas de vida más larga pueden etiquetarse con ubiquitina para marcarlas para su destrucción. Esto alerta a los complejos de proteasas más grandes, llamados proteasomas, que una proteína debe descomponerse. La proteína se toma dentro y se digiere dentro del proteasoma, una estructura que existe tanto en el núcleo celular como en el cuerpo celular.
Las proteasas que promueven la degradación de proteínas y comprenden el proteasoma no están hechas en sus formas activas. Se crean como preproteínas, que son de mayor tamaño. La activación de estas proteínas generalmente requiere la eliminación de una proteína inhibidora o la escisión de un área determinada de la proteína.
Existen varias enzimas que son capaces de degradación de proteínas. Cada uno escinde los enlaces peptídicos de carbono-nitrógeno que existen entre los aminoácidos. Las serina proteasas tienen enzimas como la tripsina y la elastasa, que usan un residuo del aminoácido serina para atacar el enlace peptídico. Otras proteasas usan zinc, residuos de aspartato u otras moléculas para promover la ruptura del enlace peptídico.
Las estructuras llamadas lisosomas también pueden degradar proteínas de una manera no específica. Estos existen como compartimentos sellados dentro de la pared celular. Son capaces de absorber proteínas y digerirlas rápidamente.
Las tasas exactas de digestión dependen de ciertas condiciones. La falta de nutrientes, por ejemplo, acelerará estas tasas. Las moléculas menos esenciales están sujetas a la degradación de las proteínas primero, ya que su proteólisis liberaría aminoácidos para formar las proteínas más necesarias.