Calreticulin ist ein Protein, das in allen Zellen vorkommt, die einen membrangebundenen Zellkern haben, wie menschliche und tierische Zellen. Das Protein hat mehrere Funktionen, darunter eine Rolle bei der Aufrechterhaltung des Kalziumspiegels und hilft dabei, andere Proteine in die richtige Struktur, Zellsignalisierung und Zelltod zu falten. Calreticulin kann so viele Funktionen erfüllen, da das Protein drei verschiedene Bereiche hat, die für unterschiedliche Anwendungen geeignet sind.
Calreticulin wurde 1974 entdeckt. Das Protein wurde in dem als endoplasmatisches Retikulum bezeichneten Teil der Zelle gefunden, in dem Proteine zusammengebaut, modifiziert und gefaltet werden. Es wurde zunächst als ein Molekül verstanden, das Kalzium bindet und an der Kalziumspeicherung beteiligt ist, aber in den 1990er Jahren wurden weitere Funktionen des Proteins identifiziert.
Das Protein besteht aus drei Hauptteilen, und jeder dieser Teile wird verwendet, um verschiedene Zellfunktionen auszuführen. Die N-Domäne befindet sich an einem Ende des Proteins und wird bei der Faltung anderer Proteine verwendet. Der mittlere Abschnitt wird als P-Domäne bezeichnet und wird zur Calciumbindung und auch zur Proteinfaltung verwendet. Das andere Ende des Calreticulin-Proteins, gegenüber der N-Domäne, ist die C-Domäne, die für die Calciumbindung und als zelluläres Signal verwendet wird.
Die N-Domäne von Calreticulin interagiert mit anderen Proteinen, um sie richtig zu falten, aber die Domäne hat auch andere Verwendungszwecke. Es hemmt auch die Proliferation von endothelialen Hautzellen und unterdrückt das Wachstum neuer Blutgefäße. Die N-Domäne bindet auch an bestimmte Zellrezeptoren und Enzyme.
Der mittlere Teil des Calreticulin-Proteins, die P-Domäne, besitzt eine Aminosäuresequenz, die stark an Calcium bindet. Es hat auch eine Sequenz, die von Zuckerresten von Proteinen angezogen wird und bei der Proteinfaltung verwendet wird. Die P-Domäne interagiert auch mit Molekülen des Immunsystems, die am Zellabbau beteiligt sind.
Die C-Domäne weist Aminosäuresequenzen auf, die Calcium binden, um es bei der Calciumregulation zu verwenden. Die C-Domäne hat auch eine spezifische Aminosäuresequenz, die anderen Molekülen signalisiert, dass das Calretikulin zum endoplasmatischen Retikulum gehört. Dieser Abschnitt des Proteins interagiert auch mit Immunmolekülen und spielt eine Rolle bei der Blutgerinnung.
Calreticulin scheint auch außerhalb des Abschnitts des endoplasmatischen Retikulums der Zelle eine Rolle zu spielen. Es befindet sich im Zellkern, dem Zellkörper, außerhalb der Zelle und auf der Zelloberfläche. Das Protein spielt eine Rolle bei der Wundheilung, der Genexpression, der Zelladhäsion, dem Zelltod und der Entfernung von Krebszellen. Diese sind neben seiner Hauptfunktion als Proteinordner und Calciumträger.