Der Ubiquitin-Proteasom-Weg ist ein intrazellulärer Weg, der es einer Zelle ermöglicht, Proteine zu verdauen, die alt sind und daher wahrscheinlich nicht gut funktionieren, oder Proteine, die bei ihrer Entstehung missgebildet wurden. Ohne den Ubiquitin-Proteasom-Weg, der Proteine aufspürt, die nicht so effektiv funktionieren wie neuere Proteine, würde eine Zelle am Ende wertvolle biologische Ressourcen verschwenden, was sich negativ auf den gesamten Organismus auswirken würde, egal ob dieser einzellig oder mehrzellig ist. zellular. Dieser Weg ist allgegenwärtig – ebenso wie das entsprechend benannte „Ubiquitin“ – und kann in Organismen gefunden werden, die von einzelligen Archaebakterien bis hin zu Menschen reichen.
Ubiquitinierung ist ein Prozess, der, wie der Name schon sagt, bei den meisten zellulären Proteinmolekülen passiert. Da zelluläre Proteine metabolische Prozesse oder andere biologische Zyklen durchlaufen, werden sie bei Gebrauch und zyklischer Wiederholung oft ubiquitiniert. Dies ist ein biologischer Indikator dafür, wie alt oder wie verbraucht ein bestimmtes Protein ist. Durch die Markierung eines Proteins mit Ubiquitin-Ketten, die anzeigen, wie oft ein Protein zyklisiert wurde, kann eine Zelle wissen, welche Proteine abgebaut werden und verdaut werden sollten resultieren aus dieser Aufteilung.
Bei einigen Molekülen kann die Ubiquitinierung die Funktion eines Proteins verändern, ähnlich wie die Phosphorylierung. Eine einzige Ubiquitinierung markiert kein Protein für die Verdauung durch das Proteasom. Die Poly-Ubiquitinierung markiert jedoch ein Protein zum Abbau im Ubiquitin-Proteasom-Weg, indem dieses poly-ubiquitinierte Molekül in das Proteasom überführt wird.
Der Ubiquitin-Proteasom-Weg wird von Adenosintriphosphat (ATP) angetrieben, einer gemeinsamen intrazellulären Energiequelle. Enzyme, die mit der Ubiquitinierung verbunden sind, wie E1, E2, E3 und E4, erleichtern die Ubiquitinierung von Proteinen, unabhängig davon, ob dieses Protein nur einmal markiert oder mehrfach ubiquitiniert wird. Innerhalb dieser E1-E4-Enzymfamilien gibt es viele verschiedene Varianten spezifischer Enzyme. Wenn das polyubiquitinierte Protein schließlich zum Proteasom geleitet wird, muss auch ATP bereitgestellt werden, damit das Proteasom genügend Aktivierungsenergie hat, um Bindungen des für den Abbau markierten Proteins aufzubrechen.
Der Ubiquitin-Proteasom-Weg kann somit als intrazellulärer Protein-Recycler betrachtet werden. Es zerlegt alte oder falsch gefaltete Proteine in kleinere Einheiten – Aminosäuren oder kleine Gruppen von Aminosäuren – die dann von der Zelle verwendet werden können, um neue Proteine zu erzeugen. Während die Polyubiquitinierung die häufigste Ursache für den proteasomgetriebenen Proteinabbau ist, kann das Proteasom auch funktionsgestörte oder fehlgefaltete Proteine Ubiquitin-unabhängig abbauen. Da das Proteasom eine hilfreiche Rolle bei der Funktion des Immunsystems spielt, können einige intrazelluläre Moleküle auch durch das Proteasom aufgrund von Antigenpräsentation als Folge von Reaktionen des intrazellulären Immunsystems abgebaut werden.