Tyrosinkinase ist ein Enzym, das andere Proteine in den Zellen von Tieren aktiviert oder deaktiviert. Dies geschieht durch die Übertragung eines Phosphatmoleküls auf Tyrosin, eine spezifische Aminosäure des Zielproteins, die die biologische Funktion des Zielproteins entweder aktiviert oder deaktiviert. Dieser Prozess steuert viele Aspekte des Stoffwechsels und der normalen Zellteilung. Es gibt viele Arten von Tyrosinkinase, von denen viele Signale von außen benötigen, bevor sie chemisch aktiv werden. Bei einigen Krebsarten wird das Tumorwachstum durch die unkontrollierte Aktivität von Kinasen verstärkt.
Phosphorylierung ist die Addition einer Phosphatgruppe an ein Protein, typischerweise ein Enzym, was zu strukturellen Veränderungen führt. Tyrosinkinase ist eine Unterart der Proteinkinase, ein Enzym, das eine Aminosäure phosphoryliert – oder die Aminosäure in ein organisches Phosphat umwandelt. Diese Katalysatoren werden wiederum durch den Prozess aktiviert oder deaktiviert, da ihre Aktivität von Veränderungen ihrer chemischen Struktur abhängt. Viele der normalen und sogar erkrankten biochemischen Prozesse werden durch Phosphorylierung gesteuert. Tyrosinkinase überträgt die Phosphatgruppe des allgegenwärtigen Energiemoleküls ATP an eine Stelle der Aminosäure Tyrosin.
In vielen Organismen, einschließlich Menschen und anderen Säugetieren, ist die Tyrosinphosphorylierung für die Prozesse der Organ- und Gewebeentwicklung, der Zellbewegung und der Zellproliferation essentiell. Die Gene, die für die vielen verschiedenen Tyrosinkinase-Enzyme kodieren, sind im menschlichen Genom gut vertreten, da Kinasen Veränderungen in fast einem Drittel der Proteine im Körper bewirken. Tyrosinkinasen regulieren Enzyme, indem sie die katalytische Fähigkeit des Proteins durch Phosphorylierung verändern. Dies ändert die Geschwindigkeit einer zellulären biochemischen Reaktion, wie beispielsweise des Stoffwechsels, und kann verhindern, dass sie überhaupt stattfindet.
Wie viele biologisch wichtige Moleküle benötigen einige Tyrosinkinasen eine Aktivierung durch andere Proteine, bevor sie mit der Phosphorylierung einer Aminosäure beginnen. Diese Untergruppe von Enzymen wird als Rezeptor-Tyrosin-Kinasen bezeichnet, Verbindungen, die den Phosphatgruppentransfer innerhalb einer Zelle erst katalysieren, nachdem sie von einem spezialisierten Molekül namens Ligand gebunden wurden. An diesem Punkt beginnt im Moment der Phosphorylierung eine Kettenreaktion, die eine Kaskade chemischer Botenstoffe auslöst, um den Zellkern zu erreichen. Dort bewirken sie, dass die Gene innerhalb des Zellkerns mehr oder weniger aus einem gewünschten Proteinprodukt, das normalerweise ein anderes Enzym ist, herstellen.
Fehlfunktionierende Rezeptor-Tyrosinkinasen werden mit der Entwicklung einiger Krebsarten in Verbindung gebracht. Eine Mutation des Gens, das diese Proteine kodiert, kann sie überaktiv machen und das Tyrosin in einer Zelle ständig phosphorylieren, unabhängig davon, ob dies von den umliegenden Geweben benötigt wird oder nicht. Normalerweise benötigen diese Kinasen einen Liganden, um sie zu aktivieren, aber die mutierten Formen funktionieren ohne Signale von anderen Teilen der Zelle. In einigen Forschungsprogrammen wurde ein Tyrosinkinase-Inhibitor verwendet, um das Wachstum von Krebs zu verhindern, was die Beweise für einen Zusammenhang zwischen unkontrollierter Tyrosinphosphorylierung und bösartigem Zellwachstum untermauert.