Una proteasa es un miembro de un grupo muy grande de enzimas que tienen una variedad de funciones en el cuerpo. Una primaria es como una enzima digestiva para procesar prote?nas. Sin proteasa, el cuerpo no podr?a digerir la prote?na en los alimentos. Otros tipos de proteasas est?n involucrados en la regulaci?n de eventos celulares, como la coagulaci?n de la sangre. Tambi?n se denominan enzimas proteol?ticas o proteinasas.
Las prote?nas son largas cadenas de amino?cidos que se mantienen unidas por enlaces pept?dicos. Los fragmentos peque?os de prote?nas se conocen como p?ptidos, y los fragmentos m?s grandes se denominan polip?ptidos. Las enzimas que descomponen los p?ptidos se llaman peptidasas.
Las proteasas son tipos de prote?nas que aceleran la degradaci?n de los dem?s. Difieren en la forma en que llevan a cabo esta actividad. Las exopeptidasas escinden los amino?cidos terminales y mordisquean las prote?nas. Descomponen los enlaces pept?dicos para liberar amino?cidos. En contraste, las endopeptidasas act?an dentro de la prote?na y tambi?n escinden los enlaces pept?dicos, produciendo polip?ptidos como resultado de sus actividades.
Existen varias clases de proteasas, seg?n el tipo de amino?cido en el sitio donde se produce la reacci?n, y cualquier mol?cula adicional necesaria para la actividad. Por ejemplo, muchas prote?nas requieren un ?tomo de metal para estar activo. Son conocidos como metaloproteinasas. Otras proteasas tienen un amino?cido conocido como serina en su sitio activo, y se conocen como serina proteasas.
Los estudios iniciales de proteasas, en fisiolog?a humana, se realizaron para discernir su papel en la digesti?n en el sistema gastrointestinal. El objetivo de la digesti?n enzim?tica es romper las mol?culas m?s grandes en otras m?s peque?as. Varias proteasas trabajan en concierto con las peptidasas para degradar las prote?nas en los alimentos a peque?os p?ptidos y amino?cidos. Dichas mol?culas peque?as pueden ser absorbidas por las c?lulas intestinales y usarse como combustible o para construir nuevas mol?culas de prote?nas.
Una cosa que todas estas proteasas digestivas tienen en com?n es que se sintetizan como formas inactivas m?s grandes para evitar que el tejido que las contiene sufra da?os enzim?ticos. Tales precursores se conocen como zim?genos. Otra caracter?stica que comparten es que todas son endopeptidasas, aunque var?an en su preferencia por qu? parte de las prote?nas se escindir?n. Esta especificidad de sustrato se basa en la ubicaci?n de amino?cidos espec?ficos en las prote?nas diana.
El est?mago contiene la proteasa digestiva pepsina, que es estimulada por el ?cido clorh?drico del est?mago. La pepsina rompe las prote?nas en polip?ptidos, que viajan al intestino. En esta ubicaci?n, las proteasas digestivas adicionales, la tripsina y la quimotripsina, las dividen en pedazos a?n m?s peque?os. Todas estas enzimas son serina proteasas.
Otros tipos de proteasa act?an para regular la actividad de otras prote?nas. Al dividir un sitio espec?fico en una prote?na, pueden activarlos o desactivarlos. Esto puede ser parte de un mecanismo para se?alar un cambio fisiol?gico. Otra funci?n de las proteasas es ayudar en el procesamiento de prote?nas que se producen en formas m?s grandes, como la prote?na precursora amiloide. Otras proteasas degradan prote?nas que ya no son necesarias para la funci?n celular.