La digesti?n con tripsina ocurre cuando las cadenas largas de prote?nas se rompen en cadenas de amino?cidos m?s peque?as. El cuerpo luego usa estos amino?cidos en muchos procesos celulares diferentes. Una clase de enzima llamada proteasa, la tripsina es una sustancia qu?mica que comienza en el p?ncreas como triptonasa. Cuando la triptonasa llega al intestino delgado, se descompone en su forma activa, la tripsina, y es capaz de digerir las prote?nas.
La prote?na es un componente importante en muchas funciones del cuerpo. Si bien el cuerpo es capaz de reciclar un gran porcentaje de sus necesidades diarias de prote?nas de las c?lulas muertas y las enzimas que han completado sus tareas, requiere prote?nas adicionales en forma de alimentos digeridos. Las proteasas, incluida la tripsina, se liberan en el tracto digestivo donde atacan los enlaces que mantienen unidas las mol?culas de prote?nas.
El p?ncreas es responsable de fabricar tripsina y liberarla en el tracto digestivo. Antes de llegar al intestino delgado, es inerte para no da?ar el p?ncreas. Una vez que alcanza su ubicaci?n final, se activa la tripsina. Cuando se completa la digesti?n con tripsina, la enzima tripsina misma se descompone en amino?cidos y se recicla.
El ambiente en el est?mago es altamente ?cido, lo que significa que el pH est? por debajo del valor neutral de 7. Esta acidez ayuda a romper los trozos de comida en una pasta. Sin embargo, una vez que la materia alimenticia sale del est?mago y entra al intestino, el pH se vuelve ligeramente alcalino, o mayor que 7. La digesti?n con tripsina es m?s efectiva en ambientes donde el pH es de aproximadamente 8.
Cada tipo de proteasa es responsable de descomponer solo tipos espec?ficos de prote?nas. La digesti?n con tripsina disuelve los enlaces solo en los amino?cidos arginina y lisina. Aunque la tripsina es molecularmente bastante similar a otra proteasa formada en el p?ncreas, la quimotripsina, las dos enzimas no son atra?das por las mismas cadenas de prote?nas.
El estudio de la digesti?n con tripsina ha sido relativamente f?cil porque la enzima es abundante y f?cil de extraer y purificar. Al colocar una prote?na en una muestra de tripsina pura, los cient?ficos pueden ver cu?n r?pida y eficientemente la proteasa descompone la prote?na en cadenas de amino?cidos m?s cortas. La experimentaci?n con tripsina ha llevado a descubrimientos que han facilitado el estudio de enzimas que son menos estables.
De todas las proteasas, la digesti?n con tripsina destaca la menor cantidad de prote?nas. Los cient?ficos de laboratorio explotan esta cualidad y utilizan la proteasa para descomponer las lisinas y las argininas. La tripsina descompone estas mol?culas de manera predecible, lo que ayuda a los cient?ficos a aislar ciertos amino?cidos en el laboratorio.