La digestión con tripsina ocurre cuando las cadenas largas de proteínas se rompen en cadenas de aminoácidos más pequeñas. El cuerpo luego usa estos aminoácidos en muchos procesos celulares diferentes. Una clase de enzima llamada proteasa, la tripsina es una sustancia química que comienza en el páncreas como triptonasa. Cuando la triptonasa llega al intestino delgado, se descompone en su forma activa, la tripsina, y es capaz de digerir las proteínas.
La proteína es un componente importante en muchas funciones del cuerpo. Si bien el cuerpo es capaz de reciclar un gran porcentaje de sus necesidades diarias de proteínas de las células muertas y las enzimas que han completado sus tareas, requiere proteínas adicionales en forma de alimentos digeridos. Las proteasas, incluida la tripsina, se liberan en el tracto digestivo donde atacan los enlaces que mantienen unidas las moléculas de proteínas.
El páncreas es responsable de fabricar tripsina y liberarla en el tracto digestivo. Antes de llegar al intestino delgado, es inerte para no dañar el páncreas. Una vez que alcanza su ubicación final, se activa la tripsina. Cuando se completa la digestión con tripsina, la enzima tripsina misma se descompone en aminoácidos y se recicla.
El ambiente en el estómago es altamente ácido, lo que significa que el pH está por debajo del valor neutral de 7. Esta acidez ayuda a romper los trozos de comida en una pasta. Sin embargo, una vez que la materia alimenticia sale del estómago y entra al intestino, el pH se vuelve ligeramente alcalino, o mayor que 7. La digestión con tripsina es más efectiva en ambientes donde el pH es de aproximadamente 8.
Cada tipo de proteasa es responsable de descomponer solo tipos específicos de proteínas. La digestión con tripsina disuelve los enlaces solo en los aminoácidos arginina y lisina. Aunque la tripsina es molecularmente bastante similar a otra proteasa formada en el páncreas, la quimotripsina, las dos enzimas no son atraídas por las mismas cadenas de proteínas.
El estudio de la digestión con tripsina ha sido relativamente fácil porque la enzima es abundante y fácil de extraer y purificar. Al colocar una proteína en una muestra de tripsina pura, los científicos pueden ver cuán rápida y eficientemente la proteasa descompone la proteína en cadenas de aminoácidos más cortas. La experimentación con tripsina ha llevado a descubrimientos que han facilitado el estudio de enzimas que son menos estables.
De todas las proteasas, la digestión con tripsina destaca la menor cantidad de proteínas. Los científicos de laboratorio explotan esta cualidad y utilizan la proteasa para descomponer las lisinas y las argininas. La tripsina descompone estas moléculas de manera predecible, lo que ayuda a los científicos a aislar ciertos aminoácidos en el laboratorio.