La v?a ubiquitina-proteasoma es una v?a intracelular que permite que una c?lula digiera prote?nas que son viejas y, por lo tanto, no es probable que funcionen bien, o prote?nas malformadas a medida que fueron creadas. Sin la v?a ubiquitina-proteasoma que rastrea las prote?nas que no funcionan con tanta eficacia como las prote?nas m?s nuevas, una c?lula terminar?a desperdiciando recursos biol?gicos preciosos, lo que tendr?a un efecto negativo en todo el organismo, ya sea que ese organismo sea unicelular o multi- celular. Esta v?a es omnipresente, como se denomina apropiadamente «ubiquitina», y se puede encontrar en organismos que van desde arquebacterias unicelulares hasta seres humanos.
La ubiquitinaci?n es un proceso que, como su nombre lo indica, le sucede a la mayor?a de las mol?culas de prote?nas celulares. A medida que las prote?nas celulares pasan por procesos metab?licos u otros ciclos biol?gicos, a menudo se ubiquitinan con el uso y la repetici?n c?clica. Este es un indicador biol?gico de la antig?edad o el uso de cierta prote?na. Al marcar una prote?na con cadenas de ubiquitina que indican cu?ntas veces se ha ciclado una prote?na, una c?lula tiene una forma de saber qu? prote?nas se descomponen y deben digerirse, dando paso a la creaci?n de nuevas prote?nas por los componentes de amino?cidos reciclados que resultado de ese desglose.
Para algunas mol?culas, la ubiquitinaci?n puede cambiar la funci?n de una prote?na, de la misma manera que la fosforilaci?n. Una sola instancia de ubiquitinaci?n no etiqueta una prote?na para la digesti?n a trav?s del proteasoma. Sin embargo, la poli ubiquitinaci?n marca una prote?na para la degradaci?n en la ruta ubiquitina-proteasoma al desviar esa mol?cula poli ubiquitinada hacia el proteasoma.
La v?a ubiquitina-proteasoma es impulsada por el trifosfato de adenosina (ATP), una fuente de energ?a intracelular com?n. Las enzimas asociadas con la ubiquitinaci?n, como E1, E2, E3 y E4, facilitan la ubiquitinaci?n de las prote?nas, independientemente de si esa prote?na se etiqueta solo una vez o se vuelve poli-ubiquitinada. Hay muchas variantes diferentes de enzimas espec?ficas dentro de estas familias de enzimas E1-E4. Cuando la prote?na poli-ubiquitinada finalmente se dirige al proteasoma, tambi?n se debe proporcionar ATP para que el proteasoma tenga suficiente energ?a de activaci?n para romper los enlaces de la prote?na marcada para la degradaci?n.
La v?a ubiquitina-proteasoma puede considerarse como un reciclador de prote?nas intracelular. Descompone las prote?nas viejas o mal plegadas en unidades m?s peque?as (amino?cidos o peque?os grupos de amino?cidos) que la c?lula puede usar para crear nuevas prote?nas. Si bien la poli ubiquitinaci?n es la causa m?s com?n de degradaci?n de prote?nas impulsada por el proteasoma, el proteasoma tambi?n puede descomponer prote?nas disfuncionales o mal plegadas de manera independiente de la ubiquitina. Dado que el proteasoma desempe?a un papel ?til en la funci?n del sistema inmune, algunas mol?culas intracelulares tambi?n pueden ser degradadas por el proteasoma debido a la presentaci?n del ant?geno como consecuencia de las respuestas del sistema inmune intracelular.