La vía ubiquitina-proteasoma es una vía intracelular que permite que una célula digiera proteínas que son viejas y, por lo tanto, no es probable que funcionen bien, o proteínas malformadas a medida que fueron creadas. Sin la vía ubiquitina-proteasoma que rastrea las proteínas que no funcionan con tanta eficacia como las proteínas más nuevas, una célula terminaría desperdiciando recursos biológicos preciosos, lo que tendría un efecto negativo en todo el organismo, ya sea que ese organismo sea unicelular o multi- celular. Esta vía es omnipresente, como se denomina apropiadamente “ubiquitina”, y se puede encontrar en organismos que van desde arquebacterias unicelulares hasta seres humanos.
La ubiquitinación es un proceso que, como su nombre lo indica, le sucede a la mayoría de las moléculas de proteínas celulares. A medida que las proteínas celulares pasan por procesos metabólicos u otros ciclos biológicos, a menudo se ubiquitinan con el uso y la repetición cíclica. Este es un indicador biológico de la antigüedad o el uso de cierta proteína. Al marcar una proteína con cadenas de ubiquitina que indican cuántas veces se ha ciclado una proteína, una célula tiene una forma de saber qué proteínas se descomponen y deben digerirse, dando paso a la creación de nuevas proteínas por los componentes de aminoácidos reciclados que resultado de ese desglose.
Para algunas moléculas, la ubiquitinación puede cambiar la función de una proteína, de la misma manera que la fosforilación. Una sola instancia de ubiquitinación no etiqueta una proteína para la digestión a través del proteasoma. Sin embargo, la poli ubiquitinación marca una proteína para la degradación en la ruta ubiquitina-proteasoma al desviar esa molécula poli ubiquitinada hacia el proteasoma.
La vía ubiquitina-proteasoma es impulsada por el trifosfato de adenosina (ATP), una fuente de energía intracelular común. Las enzimas asociadas con la ubiquitinación, como E1, E2, E3 y E4, facilitan la ubiquitinación de las proteínas, independientemente de si esa proteína se etiqueta solo una vez o se vuelve poli-ubiquitinada. Hay muchas variantes diferentes de enzimas específicas dentro de estas familias de enzimas E1-E4. Cuando la proteína poli-ubiquitinada finalmente se dirige al proteasoma, también se debe proporcionar ATP para que el proteasoma tenga suficiente energía de activación para romper los enlaces de la proteína marcada para la degradación.
La vía ubiquitina-proteasoma puede considerarse como un reciclador de proteínas intracelular. Descompone las proteínas viejas o mal plegadas en unidades más pequeñas (aminoácidos o pequeños grupos de aminoácidos) que la célula puede usar para crear nuevas proteínas. Si bien la poli ubiquitinación es la causa más común de degradación de proteínas impulsada por el proteasoma, el proteasoma también puede descomponer proteínas disfuncionales o mal plegadas de manera independiente de la ubiquitina. Dado que el proteasoma desempeña un papel útil en la función del sistema inmune, algunas moléculas intracelulares también pueden ser degradadas por el proteasoma debido a la presentación del antígeno como consecuencia de las respuestas del sistema inmune intracelular.