Une carboxypeptidase est une protéine impliquée dans la digestion des protéines des aliments. Il existe un certain nombre de carboxypeptidases présentes dans le corps, avec des rôles et des préférences différents pour les substrats. Ils ont de nombreux autres rôles dans le métabolisme cellulaire, y compris la maturation des hormones.
Premièrement, pour définir une carboxypeptidase, il est nécessaire de définir une protéine. Ces types de molécules sont constitués de longues chaînes d’acides aminés, chaque paire d’acides aminés étant maintenue ensemble par une liaison peptidique. L’ordre des acides aminés varie selon les protéines.
Chaque acide aminé a un groupe N-terminal au début et un groupe C-terminal à la fin. Les liaisons peptidiques qui relient les acides aminés rejoignent le groupe C-terminal d’un acide aminé au groupe N-terminal du suivant. Des enzymes appelées protéases clivent les liaisons peptidiques en ajoutant une molécule d’eau à la liaison, provoquant une rupture de la chaîne d’acides aminés. Il en résulte de grands fragments de protéines appelés polypeptides, ou des fragments plus courts appelés peptides.
Il existe des protéases qui clivent au milieu de la chaîne appelées endopeptidases. Ils laissent de gros fragments de protéines qui sont digérés par les exopeptidases. Un exemple d’exopeptidase est une carboxypeptidase qui clive l’acide aminé final du groupe C-terminal, ou carboxy, du peptide ou du polypeptide. De multiples carboxypeptidases peuvent agir de concert pour dégrader totalement une protéine ou un polypeptide.
Les premières carboxypeptidases étudiées sont celles impliquées dans la digestion des protéines des aliments. Ces protéines doivent être décomposées en acides aminés, ou en très petits peptides, afin que le corps puisse les utiliser pour construire les protéines dont il a besoin pour la croissance et le métabolisme. Les carboxypeptidases A et B sont synthétisées dans le pancréas sous des formes inactives et plus grandes, puis transportées vers l’intestin grêle et activées par le clivage d’une autre protéase. Cela les empêche d’endommager les tissus dans lesquels ils sont produits.
Ces deux enzymes diffèrent par les structures qu’elles clivent. Chacun préfère des acides aminés différents au niveau du groupe C-terminal du peptide. Les produits finaux des enzymes sont des acides aminés libres et de petits peptides de deux ou trois acides aminés. Ces produits sont absorbés par les cellules épithéliales de l’intestin grêle.
Une autre carboxypeptidase d’une grande importance dans la physiologie des mammifères est la carboxypeptidase E, également connue sous le nom de carboxypeptidase H. Cette enzyme active les hormones peptidiques, telles que l’insuline et les neurotransmetteurs, qui sont des peptides. Il le fait en clivant les acides aminés C-terminaux qui sont basiques. D’autres carboxypeptidases ont des fonctions allant de la cicatrisation des plaies à la coagulation du sang.
Les carboxypeptidases peuvent avoir des usages médicaux. Le méthotrexate, composé toxique, est parfois utilisé pour traiter les personnes atteintes de cancer. Lorsque les gens souffrent d’effets toxiques de la maladie, tels que l’insuffisance rénale, la carboxypeptidase G2 est utilisée pour traiter la toxicité. Il dégrade le méthotrexate en une forme inactive.