Les collagénases sont une catégorie d’enzymes qui accélèrent l’hydrolyse du collagène. Cette tâche est accomplie par la rupture des liaisons peptidiques au sein du collagène, qui est une partie vitale de la matrice extracellulaire animale dans la chair et le tissu conjonctif du corps. La collagénase aide à créer du collagène en clivant le pro-collagène, précurseur du collagène, une fois qu’il est sécrété par la cellule.
La collagénase a été identifiée pour la première fois dans les années 1950 et la recherche a progressé rapidement. Cela a entraîné sa libération dans le monde universitaire en tant qu’isolat commercial en 1959. Dans les années 1980, plusieurs types avaient été séparés et caractérisés par un certain nombre d’études. Ces classes multiples différaient par leur fonction et leur composition, mais elles partageaient également de nombreuses caractéristiques communes.
La collagénase a un poids moléculaire allant de 68 kilodaltons (kDa) à 130 Kda en raison de tailles différentes selon la classe à laquelle appartient l’isolat. Le pH optimal pour la stabilité varie d’environ 6.3 à 7.5 avec un point isoélectrique théorique de 5.62. De plus, son activité enzymatique signifie que de nombreux composés et molécules ont la capacité d’agir comme son activateur ou son inhibiteur. Par exemple, les ions Ca2+ et Zn2+ sont deux activateurs connus. D’autre part, l’acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA), l’acide éthylèneglycol tétraacétique (EGTA), la cystéine, l’histidine, le dithiothréitol (DTT), le 2-mercaptoéthanol, l’o-phénanthroline, Hg2+, Pb2+, Cd2+, Cu2+ et Zn2+ sont tous des inhibiteurs connus. de l’activité de la collagénase.
Dans l’industrie pharmaceutique, la collagénase a de nombreuses applications. Une de ces applications est son utilisation pour l’isolement de cardiomyocytes à partir d’os, de cartilage et de tissu musculaire. Une autre application connue est son utilisation pour arrêter l’introduction d’agents pathogènes dans les expériences de biotraitement. Lorsqu’ils utilisent la collagénase dans des études de recherche, les chercheurs utilisent des préparations hautement purifiées achetées auprès de diverses sociétés.
On a également découvert que les collagénases aidaient à la destruction des structures extracellulaires chez les bactéries pathogènes. Par exemple, au sein de la bactérie clostidium, la collagénase agit comme une exotoxine, c’est-à-dire toute toxine sécrétée par un micro-organisme pour endommager l’hôte en perturbant les fonctions cellulaires normales. Ainsi, il agit comme un facteur de virulence et aide à propager la gangrène gazeuse en ciblant le tissu conjonctif dans les cellules musculaires et d’autres organes du corps.
Au sein d’un organisme, la production de collagénase peut être induite lors d’une réponse immunitaire. Les cytokines, qui sont de petites molécules protéiques de signalisation cellulaire, stimulent les fibroblastes et les ostéoblastes, ce qui provoque des dommages indirects aux tissus. Cela a conduit à l’approbation des collagénases pour deux utilisations médicales. Le premier est l’utilisation de la pommade Santyl pour éliminer les peaux mortes d’une plaie. La deuxième utilisation est pour le traitement de la contracture de Duputren.