Les peptides sont des molécules organiques dans lesquelles plusieurs acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques. Chaque acide aminé a une chaîne latérale différente. Tous les acides aminés sont composés d’un groupe amino, qui est NH2, et d’un groupe carboxylate, qui est COOH. Lorsque ces groupes réagissent, ils créent une liaison peptidique. Lorsqu’il est effectué chimiquement à l’extérieur de la cellule, le peptide est connu sous le nom de peptide synthétique.
Un dipeptide contient deux acides aminés et a une liaison peptidique, tandis qu’un tripeptide a trois acides aminés et deux liaisons peptidiques. La convention est que les chaînes d’acides aminés jusqu’à 50 acides aminés sont appelées peptides, tandis que les plus longues sont appelées protéines. La principale différence dans la fabrication d’un peptide synthétique est que les acides aminés sont ajoutés à partir des groupes carboxylate vers l’avant. Dans les cellules, les ribosomes commencent à synthétiser des peptides avec le groupe amino.
La méthode la plus courante de fabrication de peptides synthétiques consiste à utiliser la synthèse de peptides en phase solide. Cela permet la formation d’un peptide synthétique qui ne se produirait pas dans la nature, tels que ceux contenant des acides aminés non naturels. Avec cette méthode, les chaînes peptidiques sont immobilisées sur des billes poreuses. Les acides aminés sont traités avec les groupes protecteurs Fmoc ou Boc pour les protéger des réactions indésirables.
Les peptides subissent des cycles répétés de couplage et de déprotection. Lorsqu’il n’est pas protégé, le peptide attaché à la phase solide a un groupe amino-terminal libre qui est couplé à une unité d’acide aminé protégé par l’azote. Ensuite, cette unité est déprotégée et peut réagir davantage pour attacher un autre acide aminé. Une fois le peptide terminé, il est clivé de la résine et purifié par HPLC en phase inverse. Le processus de fabrication d’un peptide synthétique peut être sous-traité à un certain nombre de sociétés.
La synthèse de peptides est réalisée pour une variété d’objectifs de recherche. Certains chercheurs souhaitent vérifier qu’ils ont correctement déterminé la structure des peptides naturels. D’autres réalisent des études structure/fonction sur des protéines et des peptides biologiquement actifs. De tels peptides comprennent des hormones et un certain nombre de toxines. Les peptides synthétiques sont souvent utilisés comme sondes pour étudier les parties actives des molécules de protéines.
Les peptides jouent un rôle déterminant dans la spectrométrie de masse en aidant à identifier si un chercheur a isolé une protéine particulière. Chaque protéine se décompose en un motif de peptides uniques qui peuvent être détectés par spectrométrie de masse. Le processus de fabrication d’anticorps contre les protéines chez les animaux est devenu beaucoup plus facile avec l’avènement de la synthèse peptidique. Il n’est pas nécessaire de purifier laborieusement la protéine et de l’utiliser pour générer des anticorps. On peut synthétiser un peptide en un fragment de la protéine et ensuite utiliser ce peptide comme source des anticorps.
Un domaine de recherche particulièrement actif sur les peptides synthétiques concerne le développement de nouvelles techniques thérapeutiques, telles que de nouveaux vaccins. La synthèse peptidique est utilisée pour générer des bibliothèques de peptides pour cribler leurs propriétés biologiques. Des peptides pénétrant les cellules ont été développés qui peuvent introduire divers facteurs dans les cellules, notamment des peptides, des protéines et les éléments constitutifs de l’ADN. De telles techniques ont un grand potentiel en tant que systèmes d’administration de médicaments.