Une chaîne lourde d’immunoglobuline est l’un des quatre composants principaux d’un anticorps et est composée de 450 à 550 acides aminés. Toutes les immunoglobulines sont produites par les plasmocytes lorsqu’une réponse immunitaire est déclenchée dans le corps. Le nom immunoglobuline vient de la découverte qu’elles se lient aux protéines globulaires dans les sérums qui contiennent un anticorps. Le terme « chaîne lourde » fait référence à la longueur de la séquence polypeptidique, qui peut être comparée à une chaîne légère d’immunoglobuline qui n’a qu’environ 200 acides aminés. La liaison à l’antigène est la fonction la plus importante d’une chaîne lourde d’immunoglobuline, mais dans certains cas, cette liaison initiale ne fournit pas de protection à médiation immunitaire ou d’autre fonction jusqu’à ce que d’autres « fonctions effectrices », comme la fixation de compléments spécifiques de l’antigène, se produisent.
Lorsque la simple liaison d’un anticorps ne déclenche pas une réponse immunitaire par elle-même, il peut se lier à d’autres cellules pour augmenter l’activité biologique. Par exemple, les lymphocytes, les principales cellules « combattantes » du corps, les phagocytes, qui sont des cellules qui absorbent et éliminent les substances étrangères, et les plaquettes dans le sang ont tous des sites récepteurs pour les immunoglobulines. Une autre fonction d’une chaîne lourde d’immunoglobuline est d’aider à lier l’immunoglobuline aux récepteurs sur les cellules appelées trophoblastes trouvés sur le placenta pendant la grossesse. Cette liaison permet à l’immunoglobuline de traverser la barrière placentaire, ce qui entraîne le transfert d’anticorps et l’immunité héréditaire de la mère au nouveau-né. La fixation d’autres compléments chimiques par l’immunoglobuline est responsable d’activités telles que la lyse des cellules indésirables et la libération initiée de produits chimiques secondaires.
Les sections spécifiques d’une chaîne lourde d’immunoglobuline qui contiennent la majorité des sites de liaison à l’antigène sont appelées fragments Fab. Une immunoglobuline est souvent décomposée en ses morceaux de base avant que les fragments Fab puissent être utilisés efficacement. Une enzyme, la papaïne, brise l’immunoglobuline au niveau de ses zones charnières, ce qui produit deux chaînes lourdes d’immunoglobulines identiques et deux chaînes légères d’immunoglobulines identiques. L’un des fragments Fab que l’on ne trouve que sur une chaîne lourde d’immunoglobuline est le fragment Fab Fc. Le fragment Fab Fc contient deux régions, spécifiquement connues sous le nom de H2 et H3, et toute activité à médiation immunitaire qui utilise ces sections dépend de la dégradation de la molécule d’immunoglobuline car elle laisse H2 et H3 exposés sur les chaînes lourdes.
L’immunoglobuline est souvent organisée par les chercheurs en cinq classes basées sur les différences évidentes dans la séquence d’acides aminés sur sa chaîne lourde. Les différences peuvent être détectées en dirigeant des anticorps sur des chaînes lourdes d’immunoglobulines et en notant la réaction biologique ou son absence. Certaines classes d’immunoglobulines courantes comprennent la chaîne lourde Gamma (IgG), la chaîne lourde Mu (IgM) et la chaîne lourde Alpha (IgA).