La voie ubiquitine-prot?asome est une voie intracellulaire qui permet ? une cellule de dig?rer des prot?ines anciennes, et donc peu susceptibles de bien fonctionner, ou des prot?ines mal form?es lors de leur cr?ation. Sans les prot?ines de suivi de la voie ubiquitine-prot?asome qui ne fonctionnent pas avec autant d’efficacit? que les prot?ines plus r?centes, une cellule finirait par gaspiller de pr?cieuses ressources biologiques, ce qui aurait un effet n?gatif sur l’ensemble de l’organisme, que cet organisme soit unicellulaire ou multi- cellulaire. Cette voie est omnipr?sente – tout comme l’? ubiquitine ? bien nomm?e – et peut ?tre trouv?e dans des organismes allant des arch?bact?ries unicellulaires aux ?tres humains.
L’ubiquitination est un processus qui, comme son nom l’indique, se produit avec la plupart des mol?cules de prot?ines cellulaires. Comme les prot?ines cellulaires passent par des processus m?taboliques ou d’autres cycles biologiques, elles sont souvent ubiquitin?es avec l’utilisation et la r?p?tition cyclique. Il s’agit d’un indicateur biologique de l’?ge ou de l’utilisation d’une certaine prot?ine. En marquant une prot?ine avec des cha?nes d’ubiquitine qui indiquent combien de fois une prot?ine a ?t? cycl?e, une cellule a un moyen de savoir quelles prot?ines se d?composent et doivent ?tre dig?r?es, ouvrant la voie ? de nouvelles prot?ines cr??es par les constituants d’acides amin?s recycl?s qui r?sulter de cette panne.
Pour certaines mol?cules, l’ubiquitination peut modifier la fonction d’une prot?ine, de la m?me mani?re que la phosphorylation peut le faire. Un seul cas d’ubiquitination ne marque pas une prot?ine pour la digestion par le prot?asome. La poly-ubiquitination, cependant, marque une prot?ine pour la d?gradation dans la voie ubiquitine-prot?asome en shuntant cette mol?cule poly-ubiquitin?e dans le prot?asome.
La voie ubiquitine-prot?asome est entra?n?e par l’ad?nosine triphosphate (ATP), une source d’?nergie intracellulaire courante. Les enzymes associ?es ? l’ubiquitination, comme E1, E2, E3 et E4, facilitent l’ubiquitination des prot?ines, que cette prot?ine ne soit marqu?e qu’une seule fois ou qu’elle devienne poly-ubiquitin?e. Il existe de nombreuses variantes diff?rentes d’enzymes sp?cifiques au sein de ces familles d’enzymes E1-E4. Lorsque la prot?ine poly-ubiquitin?e est finalement achemin?e vers le prot?asome, de l’ATP doit ?galement ?tre fourni pour que le prot?asome ait suffisamment d’?nergie d’activation pour rompre les liaisons de la prot?ine marqu?es pour la d?gradation.
La voie ubiquitine-prot?asome peut ainsi ?tre consid?r?e comme un recycleur de prot?ines intracellulaires. Il s?pare les prot?ines anciennes ou mal repli?es en unit?s plus petites – acides amin?s ou petits groupes d’acides amin?s – qui peuvent ensuite ?tre utilis?es par la cellule pour cr?er de nouvelles prot?ines. Alors que la poly-ubiquitination est la cause la plus fr?quente de d?gradation des prot?ines induite par le prot?asome, le prot?asome peut ?galement d?composer les prot?ines dysfonctionnelles ou mal repli?es d’une mani?re ind?pendante de l’ubiquitine. ?tant donn? que le prot?asome joue un r?le utile dans le fonctionnement du syst?me immunitaire, certaines mol?cules intracellulaires peuvent ?galement ?tre d?grad?es par le prot?asome en raison de la pr?sentation de l’antig?ne en raison des r?ponses du syst?me immunitaire intracellulaire.