La structure de base de l’anticorps est une mol?cule de prot?ine en forme de Y comportant deux cha?nes polypeptidiques lourdes et deux cha?nes l?g?res. On peut visualiser la structure de l’anticorps Y d?compos?e en un V debout sur un L minuscule avec une ligne sur le bord ext?rieur et parall?le au V. Le L minuscule, connu sous le nom de r?gion Fc de l’anticorps, comprend les deux cha?nes polypeptidiques lourdes , qui montent vers le haut pour former le V, ou la r?gion Fab. Les lignes int?rieures du V sont les extr?mit?s des cha?nes lourdes, tandis que les lignes ext?rieures sont les cha?nes polypeptidiques l?g?res.
Un anticorps, ou immunoglobuline, est une prot?ine produite par les plasmocytes dans le corps. Le syst?me immunitaire du corps utilise des anticorps pour reconna?tre les antig?nes trouv?s dans les objets ?trangers hostiles, tels que les bact?ries et les virus, et s’en d?barrasser. Chaque anticorps est produit en r?action ? un antig?ne sp?cifique trouv? sur les envahisseurs ?trangers.
En ce qui concerne la structure de l’anticorps, les extr?mit?s sup?rieures des deux ensembles de cha?nes dans la r?gion Fab sont connues sous le nom de site de liaison ? l’antig?ne. Ces sites de liaison sont la zone de plus grande variation entre deux types d’anticorps. En effet, l’anticorps utilisera les sites de liaison pour se fixer ? l’antig?ne qu’il a ?t? con?u pour cibler.
Les extr?mit?s des cha?nes l?g?res peuvent ?tre class?es comme kappa ou lambda chez les mammif?res, tandis que les vert?br?s inf?rieurs ont ?galement une forme iota. La constitution de la cha?ne lourde d?termine la sous-classe de l’anticorps. Ces cha?nes lourdes peuvent varier en taille et en composition. Certains sont compos?s d’environ 450 acides amin?s tandis que d’autres en ont environ 550.
La pointe de chaque type d’anticorps est constitu?e d’environ 110 ? 130 acides amin?s. Ces conseils sont subdivis?s en deux r?gions. La r?gion hypervariable (HV) contient la plus grande variation d’acides amin?s, tandis que la r?gion de charpente (FR) est plus constante et stable. La r?gion HV est en contact direct avec l’antig?ne. C’est pourquoi on l’appelle parfois la r?gion d?terminante compl?mentaire (CDR).
Alors que l’extr?mit? sup?rieure de la structure de l’anticorps se lie ? l’antig?ne, la r?gion Fc, ?galement connue sous le nom de r?gion cristallisable du fragment, d?termine comment l’anticorps traite l’antig?ne. Cela signifie que l’anticorps peut r?guler et stimuler une r?ponse immunitaire appropri?e. Les r?gions constantes peuvent ?tre divis?es en cinq classes d’isotypes : Immunoglobuline M (IgM), Immunoglobuline G (IgG), Immunoglobuline E (IgE), Immunoglobuline D (IgD) et Immunoglobuline A (IgA). La composition en r?gion constante de chaque isotype est identique.