La chaîne légère d’immunoglobuline est une chaîne dans un groupe de quatre qui forme une molécule d’anticorps. Il existe deux chaînes légères, appelées de type lambda ou kappa, et deux chaînes lourdes qui ont des variables spécifiques dans leur structure pour s’adapter à la liaison et au fonctionnement précis dans le corps. Les chaînes légères sont «légères» car elles sont composées d’environ 220 acides aminés, tandis que les chaînes lourdes en sont généralement composées de plus de 500. Les immunoglobulines complètes assument deux rôles différents au sein du système humain ; ils peuvent agir comme un récepteur d’antigène à la surface d’une cellule ou circuler librement dans les fluides cellulaires pour reconnaître et éliminer les composés antigéniques ou les agents pathogènes. La détermination de la fonction que l’immunoglobuline remplira est liée à son processus de genèse et de différenciation.
Une molécule d’anticorps est produite par un globule blanc appelé lymphocyte B (cellule B). Chaque cellule B productrice d’immunoglobuline n’est codée que pour exprimer et produire une seule forme de chaîne légère d’immunoglobuline. La chaîne kappa a un site spécifique sur le chromosome 2 qui est codé par le locus kappa de l’immunoglobuline (IGK) et l’alternative, la chaîne lambda, a un site codé par le locus lambda de l’immunoglobuline (IGL) sur le chromosome 22. Le rapport de l’immunoglobuline sérique totale légère la population de chaînes, des chaînes kappa aux chaînes lambda, est d’environ 2:1. Les tests qui indiquent un rapport significativement divergent peuvent être un signe de néoplasme, ce qui peut indiquer un certain nombre de conditions, comme une maladie rénale et un myélome multiple.
Du fait qu’une chaîne légère d’immunoglobuline est une structure composée d’une séquence d’acides aminés, la définition d’une protéine, elle peut également agir comme un antigène, tout comme de nombreuses protéines dans certaines circonstances. Dans ce cas, l’organisme produit des anticorps anti-immunoglobulines pour tenter d’éliminer la molécule. Cet événement peut être classé comme une maladie auto-immune. Les chaînes légères d’immunoglobulines animales sont souvent très différentes de celles de la variété humaine. Par exemple, l’introduction de certaines classes d’immunoglobulines chez un lapin assure une réaction rapide et généralement fatale en raison de la réponse des anticorps.
Le système immunitaire humain a la capacité inhérente de reconnaître et de traiter environ 107 agents pathogènes et types d’antigènes différents. Les diverses capacités du système immunitaire sont attribuées, en partie, par la formation de la chaîne légère des immunoglobulines. Les cellules germinales qui finissent par produire les cellules B qui produisent les immunoglobulines ont une vaste gamme de gènes multiples dans leur acide désoxyribonucléique (ADN). Ce fait, associé à la recombinaison variable et à la structuration unique des cellules germinales au fur et à mesure qu’elles se différencient et mûrissent en cellules B, conduit à une grande diversification des sites de liaison à l’antigène. Une abondance de mutations est également observée au cours de ce processus, contribuant aux variations remarquablement innovantes du système immunitaire.