Une cha?ne lourde d’immunoglobuline est l’un des quatre composants principaux d’un anticorps et est compos?e de 450 ? 550 acides amin?s. Toutes les immunoglobulines sont produites par les plasmocytes lorsqu’une r?ponse immunitaire est d?clench?e dans le corps. Le nom immunoglobuline vient de la d?couverte qu’elles se lient aux prot?ines globulaires dans les s?rums qui contiennent un anticorps. Le terme ? cha?ne lourde ? fait r?f?rence ? la longueur de la s?quence polypeptidique, qui peut ?tre compar?e ? une cha?ne l?g?re d’immunoglobuline qui n’a qu’environ 200 acides amin?s. La liaison ? l’antig?ne est la fonction la plus importante d’une cha?ne lourde d’immunoglobuline, mais dans certains cas, cette liaison initiale ne fournit pas de protection ? m?diation immunitaire ou d’autre fonction jusqu’? ce que d’autres ??fonctions effectrices??, comme la fixation de compl?ments sp?cifiques de l’antig?ne, se produisent.
Lorsque la simple liaison d’un anticorps ne d?clenche pas une r?ponse immunitaire par elle-m?me, il peut se lier ? d’autres cellules pour augmenter l’activit? biologique. Par exemple, les lymphocytes, les principales cellules ? combattantes ? du corps, les phagocytes, qui sont des cellules qui absorbent et ?liminent les substances ?trang?res, et les plaquettes dans le sang ont tous des sites r?cepteurs pour les immunoglobulines. Une autre fonction d’une cha?ne lourde d’immunoglobuline est d’aider ? lier l’immunoglobuline aux r?cepteurs sur les cellules appel?es trophoblastes trouv?s sur le placenta pendant la grossesse. Cette liaison permet ? l’immunoglobuline de traverser la barri?re placentaire, ce qui entra?ne le transfert d’anticorps et l’immunit? h?r?ditaire de la m?re au nouveau-n?. La fixation d’autres compl?ments chimiques par l’immunoglobuline est responsable d’activit?s telles que la lyse des cellules ind?sirables et la lib?ration initi?e de produits chimiques secondaires.
Les sections sp?cifiques d’une cha?ne lourde d’immunoglobuline qui contiennent la majorit? des sites de liaison ? l’antig?ne sont appel?es fragments Fab. Une immunoglobuline est souvent d?compos?e en ses morceaux de base avant que les fragments Fab puissent ?tre utilis?s efficacement. Une enzyme, la papa?ne, brise l’immunoglobuline au niveau de ses zones charni?res, ce qui produit deux cha?nes lourdes d’immunoglobulines identiques et deux cha?nes l?g?res d’immunoglobulines identiques. L’un des fragments Fab que l’on ne trouve que sur une cha?ne lourde d’immunoglobuline est le fragment Fab Fc. Le fragment Fab Fc contient deux r?gions, sp?cifiquement connues sous le nom de H2 et H3, et toute activit? ? m?diation immunitaire qui utilise ces sections d?pend de la d?gradation de la mol?cule d’immunoglobuline car elle laisse H2 et H3 expos?s sur les cha?nes lourdes.
L’immunoglobuline est souvent organis?e par les chercheurs en cinq classes bas?es sur les diff?rences ?videntes dans la s?quence d’acides amin?s sur sa cha?ne lourde. Les diff?rences peuvent ?tre d?tect?es en dirigeant des anticorps sur des cha?nes lourdes d’immunoglobulines et en notant la r?action biologique ou son absence. Certaines classes d’immunoglobulines courantes comprennent la cha?ne lourde Gamma (IgG), la cha?ne lourde Mu (IgM) et la cha?ne lourde Alpha (IgA).