La catalyse enzymatique est un processus dans lequel l’enzyme r?agit avec une autre mol?cule, connue sous le nom de substrat. Cette catalyse de r?actions chimiques abaisse l’?nergie d’activation (Ea), qui fournit alors suffisamment d’?nergie pour que les mol?cules r?actives forment une nouvelle substance. L’enzyme se lie au substrat et transforme la mol?cule en un nouveau produit. Contrairement au substrat, l’enzyme reste inchang?e apr?s le processus et est capable d’effectuer plusieurs de ces processus. Un autre r?le des enzymes est de stabiliser les r?actions chimiques ainsi que d’agir comme catalyseurs.
Un catalyseur a la capacit? de rester entier tout en augmentant la vitesse d’une r?action chimique. Les catalyseurs artificiels peuvent effectuer des r?actions chimiques similaires ; cependant, ils ne sont pas aussi puissants et ne peuvent rivaliser avec le taux d’acc?l?ration qui se produit dans une catalyse enzymatique naturelle. La catalyse enzymatique chez l’homme a g?n?ralement lieu ? une temp?rature d’environ 37 degr?s Celsius (99 degr?s Fahrenheit).
Compos?es de cha?nes d’acides amin?s, les enzymes ont une forme tridimensionnelle qui est facilement modifi?e par des temp?ratures ?lev?es et un d?s?quilibre de l’hydrog?ne potentiel, ?galement connu sous le nom d’?quilibre du pH. Certains produits chimiques, radicaux libres et m?taux lourds peuvent ?galement modifier la forme des enzymes et interf?rer avec la catalyse enzymatique. Si l’enzyme perd sa forme, elle n’est plus en mesure d’effectuer la catalyse des r?actions biochimiques.
Le mod?le de catalyse enzymatique le plus favoris? est le mod?le d’ajustement induit dans lequel le substrat s’embo?te avec une petite zone active sur l’enzyme, connue sous le nom de site actif. Une fois la liaison termin?e, un nouveau produit est lib?r? de la zone active. Au cours du processus de liaison, l’enzyme change l?g?rement de forme, mais lorsque le nouveau produit est lib?r?, l’enzyme est pr?te pour la prochaine r?action chimique.
La liaison diff?rentielle et uniforme sont les principaux modes de liaison. La liaison diff?rentielle consiste uniquement en une liaison de transition forte. La liaison uniforme, en revanche, comprend ? la fois une forte liaison au substrat et ? l’?tat de transition. Les deux m?canismes peuvent avoir lieu lorsque de petites enzymes non li?es au substrat sont pr?sentes.
La liaison diff?rentielle, cependant, est essentielle pour abaisser l’Ea lorsque les enzymes sont satur?es, en d’autres termes, ont une affinit? ?lev?e, ce qui est le m?canisme le plus courant car la plupart des enzymes fonctionnent de cette fa?on. Une fois la liaison form?e, l’?nergie de l’?tat de transition est r?duite et une voie alternative est fournie pour que la r?action chimique ait lieu. Ainsi, la catalyse enzymatique est capable de rester stable.