Qu’est-ce que la liaison au ligand ?

Les ligands sont des molécules de déclenchement de signaux plus petites qui peuvent se joindre à une molécule plus grosse, appelée substrat, pour exercer un certain type d’effet biologique. Le processus par lequel ces deux types de molécules se réunissent est appelé liaison de ligand, qui est un processus vital par lequel les hormones, les neurotransmetteurs et les médicaments affectent les cellules. Un ligand peut être fabriqué par un organisme ou fabriqué par l’homme, mais un substrat est toujours une biomolécule ou une molécule produite par un organisme. Habituellement, le substrat est une protéine cible, contenant des sites spécifiques pour lier certains ligands.

Les forces intermoléculaires, ou les liaisons plus faibles formées entre les molécules, fournissent le moyen pour la liaison du ligand de se produire. Les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les forces de Van der Waal sont toutes utilisées pour faciliter la liaison ligand-substrat. La relative faiblesse de ces liaisons permet qu’elles soient réversibles, et que le ligand et le substrat se dissocient l’un de l’autre, inchangés, après liaison. En de rares occasions, une liaison covalente se produit, où le ligand et le substrat ne se dissocient pas par la suite.

L’affinité est un terme utilisé pour décrire la force de liaison entre le ligand et le substrat. Les ligands de haute affinité sont utiles pour induire des changements dans les substrats, car leur force de liaison leur permet de rester plus longtemps sur le site. Certaines protéines cibles, comme les récepteurs cellulaires à canaux ioniques couplés activés par liaison, seraient donc plus efficacement liées par un ligand de forte affinité.

La liaison au ligand peut avoir plusieurs effets sur la protéine cible, et ils sont classés en fonction des changements structurels qui se produisent après la liaison. Le terme agoniste fait référence à un ligand qui se lie à un site récepteur sur la protéine et provoque une réponse physique. Les agonistes partiels se lient au site récepteur, mais ne sont capables de provoquer qu’une réponse partielle ou incomplète. Les antagonistes se lient également aux récepteurs, mais ne provoquent aucune réponse. Ces termes se réfèrent à l’efficacité de liaison du ligand, ou à la capacité d’une molécule à provoquer une réponse lorsqu’elle est liée.

En raison des sites récepteurs limités dans une zone, la liaison du ligand devient compétitive lorsque plus d’un de ces composés est présent. Le composé avec une affinité plus élevée se liera habituellement aux substrats à des concentrations plus élevées qu’un composé avec une affinité plus faible. Cependant, les ligands se lient et se dissocient constamment des récepteurs, ce qui signifie qu’il y aura une plus petite concentration de ligands de plus faible affinité liés aux récepteurs à un moment donné. L’affinité et l’efficacité des ligands déterminent la réaction des substrats en leur présence.