Ein Zymogen ist die inaktive Vorstufe eines Enzyms. Das Molekül besteht aus Aminosäuren, die zu einem Peptid aneinandergereiht sind. Wenn das Zymogen in Gegenwart eines Enzyms vorliegt, das speziell zum Abbau von Peptiden entwickelt wurde, einer sogenannten Protease, werden einige der Aminosäuren entfernt. Diese Spaltung macht das Zymogen zu einem funktionellen Enzym, indem es die Form des Peptids ändert und das aktive Zentrum bildet, an dem die enzymatische Wirkung auftritt. Aus diesem Grund wird ein Zymogen auch als Proenzym bezeichnet.
Das aktive Zentrum ist das Schlüsselmerkmal eines Enzyms. Es ist der Ort, an dem das Molekül, auf das das Enzym einwirkt, das Substrat genannt wird, bindet und chemisch verändert wird. Das aktive Zentrum und die Gesamtfunktion eines Enzyms hängen von der Form des Enzyms ab. Diese wird durch vier Strukturebenen bestimmt.
Die Primärstruktur eines Enzyms ist einfach die Abfolge von Aminosäuren. Die Sekundärstruktur stellt dar, wie sich das Peptid aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren um sich selbst faltet und verdreht. Sekundäre Strukturen umfassen spiralförmige Alpha-Helices und Beta-Faltblätter, die Akkordeonfalten ähneln.
Die Tertiärstruktur beschreibt die Gesamtfaltung des gesamten Peptids, wobei sich die Sekundärstrukturen zu einer kugelförmigen Kugel, der aktiven Konformation des Proteins, falten. Einige Proteine haben eine Quartärstruktur, die beschreibt, wie sich zwei oder mehr Peptide zu einem komplexen Protein verbinden. Hämoglobin zum Beispiel, das Sauerstoff im Blut transportiert, besteht aus vier einzelnen Peptiden, die zu einem funktionellen Molekül verbunden sind.
Der Körper sondert normalerweise eher Zymogene als aktive Enzyme ab, da sie sicher gespeichert und transportiert werden können, ohne das umliegende Gewebe zu schädigen, und freigesetzt werden, wenn die Bedingungen für eine optimale Aktivität günstig sind. Pepsinogen wird beispielsweise im Magen sezerniert und zu Pepsin gespalten, einem Enzym, das die mit der Nahrung aufgenommenen Proteine abbaut. Die stark sauren Bedingungen des Magens induzieren tatsächlich die Spaltung von Pepsinogen und fördern die Aktivität von Pepsin. Sobald sich die Verdauung jedoch in den Dünndarm bewegt, inaktiviert die drastische pH-Änderung Pepsin und zwei weitere Zymogene werden freigesetzt.
Chymotrysinogen und Trypsinogen, ebenfalls proteinverdauende Enzyme, sind Schlüsselkomponenten des von der Bauchspeicheldrüse freigesetzten Verdauungssaftes. Sie wandern durch den Hauptgang der Bauchspeicheldrüse in den Zwölffingerdarm des Dünndarms, wo sie dann in ihre aktive Form gespalten werden. Durch die Freisetzung von Zymogenen anstelle der aktiven Enzyme Chymotrypsin und Trypsin vermeidet die Bauchspeicheldrüse die Selbstverdauung.
Andere Zymogene im Körper umfassen Prothrombin und Fibrinogen, die beide für die Gerinnselbildung essentiell sind. Beide existieren als Plasmaproteine. Wenn sie benötigt werden, um den Blutverlust aufgrund von Gewebeschäden einzudämmen, sind diese Zymogene leicht verfügbar und haben das Kreislaufsystem, in dem sie gespeichert sind, nicht geschädigt.