Es gibt vier Immunglobulin-G-Unterklassen, die jeweils nach ihrer relativen Häufigkeit im Körper nummeriert sind. Diese Moleküle sind ein wichtiger Bestandteil des Immunsystems. Alle Immunglobulin-G-Moleküle bestehen aus vier Aminosäureketten, die an einem zentralen Scharnier so verbunden sind, dass sich drei Enden vom Zentrum erstrecken. Die Unterklassen unterscheiden sich nur in etwa 5% ihrer Aminosäuren, und es sind die Unterschiede im Scharnier, das die vier Ketten verbindet, die für die strukturellen und funktionellen Unterschiede zwischen ihnen verantwortlich sind.
Von den vier Immunglobulin-G-Unterklassen ist Immunglobulin G1 bei weitem am häufigsten. Dieses Molekül macht mehr als die Hälfte des gesamten Immunglobulins G im menschlichen Körper und mehr als ein Viertel der Menge an Immunglobulinen jeder Klasse aus. Es ist in der Lage, schnell und einfach an fremde Proteine zu binden, was es zu einem effektiven Antikörper macht. Immunglobulin G1 ist auch leicht in der Lage, die Plazentaschranke zu überwinden, was es zu einem wichtigen Faktor bei der Bildung eines vorübergehenden Immunsystems bei einem Neugeborenen macht.
Immunglobulin G2 ist die zweithäufigste der Immunglobulin-G-Unterklassen. Es ist der kleinste dieser Antikörpertypen und auch der unflexibelste, da es mehr Verbindungen innerhalb des Gelenks des Moleküls gibt. Obwohl deutlich häufiger als die Unterklassen G3 oder G4, fügt dieser Antikörper den Antigenen den geringsten Schaden zu. Obwohl es nicht so effektiv ist wie andere Antikörper seiner Klasse, macht es die kurze Länge des Scharniers weniger anfällig für Schäden durch Moleküle, die es schädigen könnten.
Das Scharnier innerhalb des Immunglobulin-G3-Antikörpers ist bei allen Immunglobulin-G-Unterklassen bei weitem am längsten. Dieser Bereich des Moleküls enthält 62 Aminosäuren, verglichen mit 15 im nächstlängsten Scharnier, das im Immunglobulin G1 gefunden wird. Die Länge des Scharniers ermöglicht es Immunglobulin G3, schnell und effektiv an Antigene zu binden und diese zu eliminieren. Andererseits macht die Länge des Scharniers diese Unterklasse von Immunglobulin G auch am anfälligsten für Schäden durch andere Moleküle.
Die am wenigsten häufig vorkommende Unterklasse von Immunglobulin G ist Immunglobulin G4. Dieser Antikörper hat die gleiche Scharniergröße wie Immunglobulin G2, es fehlen jedoch die zusätzlichen chemischen Bindungen, die Immunglobulin G2 besonders steif machen. Es ist der häufigste Antikörper in dieser Klasse, der auf Allergene reagiert, obwohl er auch an Viren und Bakterien binden kann.