¿Qué es una carboxipeptidasa?

Una carboxipeptidasa es una proteína que participa en la digestión de las proteínas de los alimentos. Hay una serie de carboxipeptidasas que se encuentran en el cuerpo, con diferentes roles y preferencias para los sustratos. Tienen numerosas otras funciones en el metabolismo celular, incluida la maduración de las hormonas.

Primero, para definir una carboxipeptidasa, es necesario definir una proteína. Este tipo de moléculas están formadas por largas cadenas de aminoácidos, con cada par de aminoácidos unidos por un enlace peptídico. El orden de los aminoácidos varía en diferentes proteínas.

Cada aminoácido tiene un grupo N-terminal al principio y un grupo C-terminal al final. Los enlaces peptídicos que conectan los aminoácidos se unen al grupo C-terminal de un aminoácido con el grupo N-terminal del siguiente. Las enzimas llamadas proteasas escinden los enlaces peptídicos al agregar una molécula de agua al enlace, causando una ruptura en la cadena de aminoácidos. Esto da como resultado fragmentos grandes de proteínas conocidas como polipéptidos, o fragmentos más cortos conocidos como péptidos.

Hay proteasas que se escinden en el medio de la cadena conocidas como endopeptidasas. Dejan grandes fragmentos de proteína que son digeridos por exopeptidasas. Un ejemplo de una exopeptidasa es una carboxipeptidasa que escinde el aminoácido final del grupo C-terminal, o carboxi, del péptido o polipéptido. Múltiples carboxipeptidasas pueden actuar en concierto para degradar totalmente una proteína o polipéptido.

Las primeras carboxipeptidasas que se estudiaron fueron aquellas involucradas en la digestión de proteínas de los alimentos. Estas proteínas deben descomponerse en aminoácidos, o péptidos muy pequeños, para que el cuerpo pueda usarlos para construir las proteínas que necesita para el crecimiento y el metabolismo. Las carboxipeptidasas A y B se sintetizan en el páncreas como formas inactivas y más grandes, luego se transportan al intestino delgado y se activan mediante la escisión de otra proteasa. Esto evita que dañen el tejido en el que se producen.

Estas dos enzimas difieren en las estructuras que cortarán. Cada uno prefiere diferentes aminoácidos en el grupo C-terminal del péptido. Los productos finales de las enzimas son aminoácidos libres y pequeños péptidos de dos o tres aminoácidos. Estos productos son absorbidos por las células epiteliales del intestino delgado.

Otra carboxipeptidasa de gran importancia en la fisiología de los mamíferos es la carboxipeptidasa E, también conocida como carboxipeptidasa H. Esta enzima activa las hormonas peptídicas, como la insulina y los neurotransmisores, que son péptidos. Lo hace escindiendo los aminoácidos C-terminales que son básicos. Otras carboxipeptidasas tienen funciones que van desde la curación de heridas hasta la coagulación de la sangre.

Las carboxipeptidasas pueden tener usos médicos. El compuesto tóxico metotrexato a veces se usa para tratar a personas con cáncer. Cuando las personas sufren efectos tóxicos de la enfermedad, como insuficiencia renal, la carboxipeptidasa G2 se usa para tratar la toxicidad. Degrada el metotrexato a una forma inactiva.