Les kinases sont des enzymes catalytiques qui transfèrent les groupes phosphate d’une molécule à haute énergie à un substrat. Ce transfert de groupes phosphate est appelé phosphorylation de kinase. Des processus cellulaires importants sont activés et désactivés par la phosphorylation de la kinase. Le défaut de fonctionnement de ce système peut entraîner un comportement anormal des cellules, ce qui peut entraîner la croissance de cellules cancéreuses.
Les enzymes agissent comme des catalyseurs pour accélérer la vitesse des réactions chimiques. La phosphorylation des kinases implique des protéines kinases qui existent au-dessus et à l’intérieur de la membrane cellulaire. La phosphorylation a lieu au niveau intracellulaire.
Un groupe phosphate est éliminé pendant la phosphorylation de la kinase. Les groupes phosphate contiennent un atome central de phosphate entouré de quatre atomes d’oxygène. Le groupe est tiré d’une coenzyme telle que l’adénosine triphosphate (ATP). Cette coenzyme possède trois groupes phosphate et se lie bien aux protéines.
Le processus de phosphorylation de la kinase oriente le groupe phosphate vers des substrats d’acides aminés spécifiques. Situés à l’extérieur de la membrane cellulaire, ces acides aminés ont des groupes hydroxyle ouverts qui permettent au groupe phosphate de se fixer. La sérine, la thréonine et la tyrosine sont les substrats potentiels de la protéine kinase.
Il existe des kinases qui ne peuvent s’attacher qu’à un seul substrat spécifique et d’autres qui peuvent s’attacher aux trois à la fois. La sérine est le substrat le plus couramment utilisé. Les kinases spécifiques sont nommées d’après leurs substrats correspondants, tels que la tyrosine kinase, qui s’insère dans le substrat de tyrosine.
Les sites de liaison de kinase extracellulaire autour des acides aminés comprennent également des protéines de facteur de croissance. L’initialisation et la régulation des cycles cellulaires font intervenir des facteurs de croissance. La kinase et les facteurs de croissance opèrent des actions cellulaires un peu comme un interrupteur marche/arrêt.
L’ajout du groupe phosphate pendant la phosphorylation de la kinase modifie la forme et les actions de la protéine. Cela active, ou active, l’action cellulaire. Lorsque l’action est terminée, le groupe phosphate ajouté est supprimé pour désactiver l’action. Une kinase mutée peut perturber ce processus et déréguler les actions cellulaires.
Un dysfonctionnement des récepteurs de la tyrosine kinase au cours du processus de phosphorylation de la kinase peut entraîner une division et une croissance cellulaires incontrôlées. Cela a le potentiel de provoquer la croissance d’oncogènes qui transforment les cellules normales en cellules cancéreuses. Il existe une classe de médicaments anticancéreux appelés inhibiteurs de la tyrosine kinase qui agissent pour bloquer les dysfonctionnements de la tyrosine kinase qui causent les oncogènes.