La transamination, prise littéralement, signifie le transfert d’un groupe aminé d’une molécule à une autre. Dans de nombreux organismes, ce processus est utilisé à la fois pour synthétiser et pour dégrader les acides aminés. L’un des principaux avantages cellulaires de la réaction est qu’elle permet le transfert d’un groupe aminé sans formation d’ammoniac, qui est un sous-produit toxique. Chez l’homme, il se produit principalement dans le foie et est également connu sous le nom d’aminotransfert.
Biochimiquement, il s’agit d’une réaction d’oxydoréduction qui transfère le groupe amino d’un acide aminé à un acide alpha-céto. Cela se traduit par la création d’un nouvel acide aminé et d’un nouvel acide alpha-céto. Par cette définition, l’interconversion peut en fait être un meilleur terme pour décrire l’échange de groupes amino. Les acides alpha-céto formés peuvent être convertis en lipides, glucose ou glycogène. Ainsi, les protéines obtenues par consommation alimentaire peuvent être utilisées pour les besoins énergétiques actuels ou futurs des cellules.
La transamination est également critique chez l’homme pour les fonctions anaboliques, telles que la synthèse d’acides aminés non essentiels. Les humains ont besoin d’environ 20 acides aminés pour construire des protéines, qui sont nécessaires pour synthétiser des hormones et des enzymes, et sont impliquées dans de nombreuses fonctions physiologiques. Huit acides aminés sont dits essentiels et doivent être obtenus à partir de l’apport alimentaire. Les acides aminés restants sont qualifiés de non essentiels car le corps peut utiliser d’autres substances pour les synthétiser.
Parmi les acides aminés non essentiels, l’alanine, l’aspartate et le glutamate sont parmi les plus courants. Le glutamate est synthétisé à partir d’alpha-cétoglutarate. Cet acide alpha-céto est créé lors du métabolisme des protéines alimentaires. Le glutamate peut alors subir une transamination pour former de l’alanine et de l’aspartate. Tous les autres acides aminés non essentiels sont formés à partir de ces trois.
L’aminotransfert est facilité par des enzymes appelées aminotransférases ou transaminases. Ces enzymes ont une large activité, ce qui signifie qu’elles peuvent catalyser des réactions avec plusieurs types d’acides aminés différents. Pour l’activité, un cofacteur est requis et agit comme un support intermédiaire du groupe amino pendant la réaction. Pour les transaminases, le cofacteur requis est le phosphate de pyridoxal, qui est la forme active de la vitamine B6.
L’alanine aminotransférase (ALT) et l’aspartate aminotransférase (AST) sont les deux transaminases humaines les plus courantes. Ces deux enzymes se trouvent dans de nombreux tissus du corps, y compris le foie et le cœur. Si ces tissus sont endommagés en raison d’une maladie, les cellules endommagées libèrent les enzymes dans la circulation sanguine. Les professionnels de la santé mesurent souvent l’ALT et l’AST dans le sang pour diagnostiquer et surveiller les dommages au foie.