La cystéine protéase est une enzyme qui décompose les chaînes d’acides aminés qui composent les protéines connues sous le nom de polypeptides. Un inhibiteur de la cystéine protéase est une substance qui cible cette enzyme. Il a été démontré que les agents pathogènes utilisent les protéases à cystéine dans leurs mécanismes d’action. Les preuves indiquent que les protéases à cystéine jouent un rôle dans la prolifération du cancer, l’ostéoporose, la maladie d’Alzheimer, l’arthrite et les infections microbiennes. En bloquant cette enzyme, un inhibiteur de la cystéine protéase pourrait être un outil important dans la lutte contre ces conditions.
La papaïne, la cathepsine, la caspase et la calpaïne sont les principales protéases à cystéine présentes dans les plantes et les animaux. Un inhibiteur de la cystéine protéase est une protéine qui peut aider à neutraliser l’activité indésirable de la cystéine protéase. Certains de ces inhibiteurs bloquent les sites de protéase pour empêcher l’accès, et d’autres forcent l’enzyme à s’autodétruire.
Les cellules ont plusieurs stratégies pour se protéger contre l’activité des protéases malignes. Les inhibiteurs de l’apoptose sont une famille de protéines qui interfèrent avec la mort cellulaire programmée. Ces protéines agissent comme des inhibiteurs de la cystéine protéase en se liant à la caspase et en inhibant son fonctionnement. Un certain nombre de virus dépendent de l’activité des caspases pour prospérer.
Les protéines de la cystéine sont composées d’un groupe diversifié d’inhibiteurs de la cystéine protéase qui protègent les tissus de la destruction causée par les cystéine protéases pathogènes. Les chercheurs ont isolé le premier inhibiteur de cystéine protéase de ce type à partir d’un œuf de poule. Il a été démontré que la cystatine inhibe les protéases à cystéine, la papaïne et la cathepsine.
Une autre famille de protéines qui agissent comme des inhibiteurs de la cystéine protéase sont les serpines. Cette classe de protéines utilise un mécanisme suicidaire unique pour inhiber la papaïne et la cathepsine. Les serpines reconnaissent, puis se lient aux protéases à cystéine et modifient de manière irréversible leur structure. Cette mutation empêche la protéase de fonctionner normalement. Les scientifiques ont identifié plus de trois douzaines de protéines de serpine dans le corps humain.
Des études ont indiqué que les inhibiteurs de la cystéine protéase entraînent une réduction significative de la prolifération des parasites. Les parasites produisent des protéases à cystéine qui semblent jouer un rôle dans la modulation de l’invasion et de la destruction des tissus. La nature résistante de certains parasites a conduit les chercheurs à examiner une approche différente. Les inhibiteurs de la protéase à cystéine pourraient constituer un traitement alternatif pour les infections parasitaires résistantes aux médicaments.
Les chercheurs ont exploré l’utilisation potentielle des inhibiteurs de la cystéine protéase pour lutter contre la maladie d’Alzheimer. L’accumulation anormale de peptides bêta-amyloïdes dans le cerveau joue un rôle dans la progression de cette maladie. Dans les études animales, les inhibiteurs de la cystéine protéase ont réduit les niveaux de peptide bêta-amyloïde dans le cerveau jusqu’à 70 pour cent en bloquant la cathepsine B. Cet effet entraîne une amélioration des déficits de mémoire associés à la maladie d’Alzheimer.