Dans le système digestif, il existe de nombreuses enzymes différentes qui décomposent les molécules alimentaires. Chacune de ces enzymes a un rôle différent et certaines n’agissent que dans un organe spécifique dans des conditions spécifiques. La majeure partie de la digestion a lieu dans l’intestin grêle par un grand nombre d’enzymes différentes. La digestion des protéines est un exemple de processus complexe qui est effectué dans différents organes par différents groupes d’enzymes. Les exopeptidases sont un groupe d’enzymes impliquées dans la digestion complète des protéines.
La digestion d’une molécule de protéine est très spécifique, car les enzymes impliquées ne rompent que les liaisons à côté de certains acides aminés présents dans la chaîne peptidique. Lorsqu’une liaison peptidique se forme, elle se situe toujours entre l’extrémité amino d’un acide aminé et l’extrémité carboxyle d’un autre. Lorsque la séquence d’acides aminés est donnée pour une chaîne peptidique ou une protéine particulière, elle est généralement lue de l’extrémité aminée, N terminale, au dernier acide aminé, qui a un carboxyle libre, ou l’extrémité C terminale. Initialement, bien que la protéine soit décomposée, très peu d’acides aminés sont produits.
Les protéines sont de grosses molécules et leur digestion comporte un certain nombre d’étapes, commençant dans l’estomac par la pepsine, l’une des trois endopeptidases. Une fois que les protéines partiellement digérées passent de l’estomac à l’intestin grêle, les deux autres endopeptidases, la trypsine et la chymotrypsine, continuent de décomposer les protéines. Ces trois enzymes divisent les longs brins peptidiques qui composent la protéine en différentes longueurs. Les endopeptidases sont ainsi nommées car elles brisent les liaisons peptidiques présentes dans la protéine.
Pour compléter le processus digestif afin de produire des acides aminés simples à partir d’une chaîne protéique, une exopeptidase est nécessaire. Chaque exopeptidase rompt la liaison entre l’acide aminé terminal et le reste de la chaîne. Il existe plusieurs exopeptidases différentes, chacune ayant un mode d’action très spécifique. L’endroit où l’acide aminé est joint au reste de la chaîne peptidique et quels acides aminés sont joints ensemble joue un rôle dans la détermination de l’exopeptidase qui rompra la liaison.
La carboxypeptidase est une exopeptidase qui rompt la liaison entre l’avant-dernier et le dernier acide aminé à l’extrémité C terminale. Une autre exopeptidase, l’aminopeptidase, exerce la même action mais à l’extrémité N terminale. D’autres exopeptidases, appelées dipeptidases, séparent des paires particulières d’acides aminés. Par exemple, une dipeptidase ne rompra que la liaison entre une glycine liée à une leucine. Une autre dipeptidase n’agira que sur une liaison peptidique entre deux acides aminés glycine liés entre eux.