La cadena ligera de inmunoglobulina es una cadena en un grupo de cuatro que forma una molécula de anticuerpo. Hay dos cadenas ligeras, llamadas tipo lambda o kappa, y dos cadenas pesadas que tienen variables específicas en su estructura para acomodarse a la unión y al funcionamiento preciso dentro del cuerpo. Las cadenas ligeras son «ligeras» porque están compuestas por alrededor de 220 aminoácidos, mientras que las cadenas pesadas generalmente están compuestas por más de 500. Las inmunoglobulinas completas asumen dos funciones diferentes dentro del sistema humano; pueden actuar como un receptor de antígeno en la superficie de una célula o circular libremente en los fluidos celulares para reconocer y eliminar compuestos antigénicos o patógenos. La determinación de qué función realizará la inmunoglobulina está relacionada con su proceso de génesis y diferenciación.
Una molécula de anticuerpo es producida por un glóbulo blanco conocido como linfocito B (célula B). Cada célula B productora de inmunoglobulina solo está codificada para expresar y producir una única forma de la cadena ligera de inmunoglobulina. La cadena kappa tiene un sitio específico en el cromosoma 2 que está codificado por el locus kappa de inmunoglobulina (IGK) y la alternativa, la cadena lambda, tiene un sitio codificado por el locus lambda de inmunoglobulina (IGL) en el cromosoma 22. La proporción de luz de inmunoglobulina sérica total La población de la cadena, cadenas kappa a cadenas lambda, es alrededor de 2: 1. Las pruebas que indican una proporción significativamente divergente pueden ser un signo de neoplasia, que puede ser indicativa de una serie de afecciones, como enfermedad renal y mieloma múltiple.
Debido a que una cadena ligera de inmunoglobulina es una estructura compuesta de una secuencia de aminoácidos, la definición de una proteína, también puede actuar como un antígeno, como pueden hacerlo muchas proteínas en algunas circunstancias. En este caso, el cuerpo produce anticuerpos anti-inmunoglobulina para tratar de eliminar la molécula. Este evento puede clasificarse como un trastorno autoinmune. Las cadenas ligeras de inmunoglobulina de los animales a menudo son significativamente diferentes a la variedad humana. Por ejemplo, la introducción de ciertas clases de inmunoglobulinas en un conejo asegura una reacción rápida y generalmente fatal debido a la respuesta de anticuerpos.
El sistema inmune humano tiene la capacidad inherente de reconocer y atender a alrededor de 107 patógenos y tipos de antígenos diferentes. Las diversas capacidades del sistema inmune se atribuyen, en parte, por la formación de la cadena ligera de inmunoglobulina. Las células germinales que eventualmente producen las células B que producen inmunoglobulinas tienen una gran variedad de genes múltiples en su ácido desoxirribonucleico (ADN). Este hecho, junto con la recombinación variable y la estructuración única de las células germinales a medida que se diferencian y maduran en células B, se presta a una gran diversificación de los sitios de unión al antígeno. También se observa una gran cantidad de mutaciones durante este proceso, lo que se presta a las variaciones notablemente innovadoras del sistema inmune.